Inhibiteurs L3MBTL2

Les inhibiteurs courants de L3MBTL2 comprennent, entre autres, 5-Aza-2′-Deoxycytidine CAS 2353-33-5, Suberoylanilide Hydroxamic Acid CAS 149647-78-9, Panobinostat CAS 404950-80-7, Romidepsin CAS 128517-07-7 et GSK126.

Les inhibiteurs de L3MBTL2, dans le contexte de cette compilation, sont principalement des composés qui affectent indirectement la fonction de L3MBTL2 par leur action sur les voies épigénétiques connexes et les processus de modification de la chromatine. L3MBTL2 est impliqué dans le compactage de la chromatine et la régulation des gènes, principalement par son rôle dans le silençage épigénétique et l'interaction avec les complexes répressifs de polycomb. L'inhibition directe de L3MBTL2 n'est pas typique en raison de la nature complexe de ses interactions et de ses fonctions régulatrices. Les composés énumérés ci-dessus ciblent principalement les mécanismes épigénétiques tels que la méthylation de l'ADN et la modification des histones. Par exemple, la 5-Azacytidine et la Décitabine sont des inhibiteurs de l'ADN méthyltransférases, qui pourraient indirectement affecter l'activité de silencing de L3MBTL2 en changeant le statut de méthylation de la chromatine. De même, les inhibiteurs d'HDAC tels que le Vorinostat, le Panobinostat, la Romidepsine et l'Entinostat ont un impact sur l'acétylation des histones, une modification qui peut influencer la structure et l'accessibilité de la chromatine, modulant potentiellement les fonctions de régulation génique de L3MBTL2.

D'autres composés, dont GSK126, UNC1999, Tazemetostat et DZNep, ciblent l'activité enzymatique d'EZH2, un composant du complexe répressif de polycomb 2 (PRC2). En inhibant EZH2, ces composés peuvent modifier les schémas de méthylation des histones, influençant ainsi indirectement les fonctions de modification de la chromatine de L3MBTL2. En outre, des composés tels que JQ1 et I-BET151, qui sont des inhibiteurs de la bromodomaine BET, peuvent affecter les schémas d'expression génique en perturbant l'interaction entre les protéines BET et les histones acétylées. Ce mécanisme peut avoir un impact indirect sur les rôles régulateurs de L3MBTL2 dans l'extinction des gènes.