Date published: 2025-12-22

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Inhibiteurs KRTAP20-2

Les inhibiteurs courants de la KRTAP20-2 comprennent, sans s'y limiter, la 5-Azacytidine CAS 320-67-2, la trichostatine A CAS 58880-19-6, l'acide hydroxamique Suberoylanilide CAS 149647-78-9, la mithramycine A CAS 18378-89-7 et l'acide rétinoïque, tous trans CAS 302-79-4.

Les inhibiteurs de KRTAP20-2 sont une classe spécialisée de composés chimiques qui agissent en ciblant la protéine 20-2 associée à la kératine (KRTAP20-2), un membre de la famille des protéines associées à la kératine. Ces protéines font partie intégrante de la structure et de la fonction des cheveux, des ongles et d'autres tissus kératinisés, car elles interagissent avec les filaments intermédiaires de kératine pour stabiliser et maintenir la rigidité de ces structures. KRTAP20-2 joue un rôle dans l'assemblage des fibres capillaires, contribuant ainsi à leurs propriétés mécaniques. Les inhibiteurs de KRTAP20-2 agissent donc en perturbant cette interaction, ce qui entraîne des modifications de l'architecture et du comportement des tissus kératinisés, en particulier dans la formation des fibres capillaires.Structurellement, les inhibiteurs de KRTAP20-2 présentent généralement un degré élevé de spécificité vis-à-vis de leur cible, et sont souvent conçus pour interférer avec la conformation de la protéine ou sa capacité à se lier aux filaments de kératine. Cette spécificité résulte d'interactions avec des résidus clés de la protéine KRTAP20-2 qui sont essentiels à sa fonction. Les structures chimiques de ces inhibiteurs varient, mais elles contiennent généralement des groupes fonctionnels capables de former des liaisons hydrogène ou de s'engager dans des interactions hydrophobes avec la protéine cible, ce qui permet une liaison forte et sélective. La recherche sur les inhibiteurs de KRTAP20-2 se concentre souvent sur la compréhension des mécanismes moléculaires qui sous-tendent ces interactions et les effets de l'inhibition sur les propriétés des tissus kératinisés au niveau biochimique et structurel.

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