Inhibiteurs KLK7

Les inhibiteurs courants de KLK7 comprennent, entre autres, le chlorhydrate d'AEBSF CAS 30827-99-7, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5, l'E-64 CAS 66701-25-5, le Phosphoramidon CAS 119942-99-3 et l'Aprotinine CAS 9087-70-1.

Les inhibiteurs de la KLK7, en tant que classe chimique, sont des molécules qui peuvent interagir avec le site actif ou moduler la fonction de la peptidase 7 liée à la kallikréine. Les inhibiteurs ciblent généralement l'activité sérine-protéase de la KLK7, soit directement en se liant à son site actif, soit indirectement en modulant les voies protéolytiques associées. Des molécules telles que l'AEBSF, la leupeptine et l'aprotinine sont conçues pour interagir avec les sites actifs des sérine-protéases, les empêchant ainsi de se lier à leurs substrats spécifiques. Ces interactions entraînent une diminution de l'activité de la protéase, ce qui, dans le contexte de KLK7, se traduit par une réduction de la protéolyse.

L'inhibition de KLK7 peut également être obtenue indirectement par des composés qui modulent des voies connexes. Les inhibiteurs de métalloprotéases comme le phosphoramidon, ou les inhibiteurs de sérine-protéases à large spectre comme le gabexate mesilate et le camostat mesilate, n'inhibent pas directement KLK7 mais peuvent affecter son activité par le biais d'altérations systémiques des réseaux de protéases. Les inhibiteurs de la métalloprotéinase matricielle, comme le marimastat et l'ilomastat, ne sont pas sélectifs pour KLK7 mais pourraient avoir un impact indirect sur sa fonction par le biais de changements dans la matrice extracellulaire, qui peuvent influencer l'environnement dans lequel KLK7 est active. La chymostatine, qui cible les protéases de type chymotrypsine, peut également affecter l'activité des protéases apparentées, influençant ainsi les processus biologiques dans lesquels KLK7 est impliquée.