Les inhibiteurs chimiques de KIAA1913 ciblent divers aspects de la fonction de la protéine et de son contexte cellulaire. La wortmannine et le LY294002 sont des inhibiteurs de la phosphoinositide 3-kinase (PI3K) qui peuvent perturber le trafic membranaire et la localisation de la protéine, qui sont cruciaux pour l'activité de KIAA1913. En entravant la signalisation médiée par la PI3K, ces inhibiteurs peuvent empêcher KIAA1913 d'atteindre ou de maintenir sa position dans la membrane plasmique, inhibant ainsi sa fonction. La Brefeldine A, en démantelant la structure de l'appareil de Golgi, peut également entraver le trafic de KIAA1913, garantissant qu'il n'atteindra pas son emplacement fonctionnel dans la cellule. Cette perturbation de la fonction de Golgi est une étape critique dans la voie de maturation et de trafic des protéines qui serait nécessaire à l'activité de KIAA1913.
En outre, l'inhibiteur de la voie endocytaire Dynasore peut inhiber la fonction de KIAA1913 en stoppant son internalisation, ce qui pourrait être essentiel pour son recyclage ou sa dégradation, affectant ainsi le renouvellement et la régulation de la protéine. La génistéine interrompt les voies médiées par la tyrosine kinase, ce qui peut inhiber KIAA1913 si sa fonction dépend de la phosphorylation de la tyrosine. L'U73122, un inhibiteur de la phospholipase C, peut modifier la signalisation phospholipidique qui peut être nécessaire à l'activation ou à la stabilisation de KIAA1913. Des inhibiteurs comme le PD 98059 et le SB203580, qui ciblent respectivement les voies MEK/ERK et p38 MAPK, peuvent entraver les cascades de signalisation qui régulent KIAA1913, tandis que l'inhibition de la signalisation JNK par le SP600125 peut perturber les voies de régulation qui peuvent contrôler les fonctions cellulaires de KIAA1913. Y-27632, un inhibiteur de ROCK, peut modifier l'organisation du cytosquelette et les processus associés à la membrane qui peuvent régir la fonction de KIAA1913. L'inhibition de la protéine kinase C (PKC) par le Gö 6983 et l'inhibition des kinases de la famille Src par le PP2 peuvent démanteler d'autres voies de régulation possibles qui contrôlent l'activité de KIAA1913, ce qui confirme leur rôle d'inhibiteurs fonctionnels de la protéine.
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