Integrin α1 Activateurs

Les activateurs courants de l'intégrine α1 comprennent notamment les billes de chlorure de manganèse(II) CAS 7773-01-5, la génistéine CAS 446-72-0, le cilengitide CAS 188968-51-6, le collagène IV CAS 9007-34-5 et l'acide L-ascorbique, acide libre CAS 50-81-7.

Les activateurs de l'intégrine α1 représentent une classe de composés qui modulent la fonction de la sous-unité α1 de l'intégrine, une protéine transmembranaire qui joue un rôle essentiel dans l'adhésion cellulaire et la signalisation. Les intégrines sont des récepteurs hétérodimériques composés des sous-unités α et β, et elles assurent la médiation des interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire en se liant à des ligands spécifiques. L'intégrine α1β1, en particulier, est principalement exprimée dans les cellules épithéliales et interagit avec les composants de la matrice extracellulaire contenant du collagène. Cette interaction est cruciale pour des processus tels que l'adhésion cellulaire, la migration et l'organisation des tissus, ce qui fait de l'intégrine α1 un acteur clé dans le maintien de l'intégrité des tissus. La sous-unité α1 de l'intégrine possède un large domaine extracellulaire qui facilite la liaison et la reconnaissance du ligand. Sa queue cytoplasmique interagit à son tour avec des molécules de signalisation intracellulaires, ce qui permet à l'intégrine de transmettre des signaux de manière bidirectionnelle à travers la membrane plasmique. L'association de l'intégrine α1β1 avec le collagène fournit une base structurelle pour diverses fonctions physiologiques, telles que le développement embryonnaire, la réparation des tissus et les réponses immunitaires. En outre, l'intégrine α1β1 est impliquée dans la régulation de la prolifération et de la survie cellulaires par le biais de cascades de signalisation complexes.

L'activation de l'intégrine α1 implique une série complexe de changements de conformation qui lui permettent de se lier avec une plus grande affinité à ses ligands, en particulier le collagène. Le processus commence par un état de repos de l'intégrine, caractérisé par une faible affinité de liaison au ligand. Des stimuli extracellulaires, tels que des forces mécaniques ou des signaux cellulaires spécifiques, déclenchent l'activation de l'intégrine. Cette activation implique une transition vers une conformation étendue, exposant des sites de liaison précédemment cachés sur le domaine extracellulaire qui peuvent s'engager efficacement avec des ligands comme le collagène. Au niveau intracellulaire, les protéines talin et kindlin jouent un rôle crucial dans la transmission des signaux qui conduisent aux changements de conformation de l'intégrine. L'activation de l'intégrine α1 est étroitement régulée pour assurer un contrôle précis de l'adhésion et de la migration cellulaires. Divers processus cellulaires, y compris les réarrangements du cytosquelette et la formation d'adhérences focales, sont étroitement liés à l'activation de l'intégrine α1.