IGHMBP2 Activateurs
Les activateurs courants de l'IGHMBP2 comprennent, sans s'y limiter, l'Adénosine 5'-Triphosphate, sel disodique CAS 987-65-5, le Zinc CAS 7440-66-6, le Chlorure de magnésium CAS 7786-30-3, le Chlorure de sodium CAS 7647-14-5 et le Chlorure de potassium CAS 7447-40-7.
Les activateurs d'IGHMBP2 englobent une gamme de composés chimiques qui facilitent l'amélioration des activités d'hélicase et de liaison des acides nucléiques d'IGHMBP2. L'ATP, en tant que principale source d'énergie de la cellule, est fondamental pour l'activité hélicase ATP-dépendante de l'IGHMBP2, permettant le déroulement des structures d'ADN et d'ARN essentielles à la réplication et à la transcription. Les ions zinc, qui agissent souvent comme des cofacteurs essentiels, peuvent améliorer l'intégrité structurelle de la protéine, optimisant ainsi sa capacité de liaison à l'ADN et à l'ARN. Le chlorure de magnésium agit en synergie en stimulant l'activité ATPase, essentielle à la fonction hélicase d'IGHMBP2, tandis que le chlorure de sodium et le chlorure de potassium créent un environnement ionique optimal qui peut améliorer l'efficacité de l'hélicase en stabilisant les structures d'acide nucléique. Le dithiothréitol (DTT) préserve la conformation active de l'IGHMBP2 en empêchant la formation de liaisons disulfures potentiellement délétères. Le rôle du glycérol dans la stabilisation de la protéine permet de maintenir l'activité d'IGHMBP2 en empêchant son agrégation.
La concentration cellulaire d'ATP est essentielle à l'activité de l'IGHMBP2 et est soutenue par le métabolisme du glucose, qui fournit l'ATP nécessaire. Le NAD+, bien qu'il ne soit pas directement impliqué, peut influencer les états redox cellulaires et l'ADP-ribosylation, affectant indirectement la fonctionnalité des enzymes dépendantes de l'ATP comme IGHMBP2. Le rôle de l'acétyl-coenzyme A dans l'acétylation des protéines peut modifier l'IGHMBP2, ce qui pourrait renforcer son rôle dans le métabolisme des acides nucléiques. L'acide éthylènediaminetétraacétique (EDTA) contribue en chélatant les ions métalliques qui pourraient activer les nucléases, préservant ainsi indirectement l'intégrité des substrats d'acide nucléique de l'IGHMBP2. Enfin, la créatine phosphate maintient les réserves cellulaires d'ATP, facilitant indirectement la poursuite de l'activité hélicase d'IGHMBP2, soulignant l'interconnexion du métabolisme énergétique cellulaire avec l'activation fonctionnelle de cette protéine vitale.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Adenosine 5′-Triphosphate, disodium salt | 987-65-5 | sc-202040 sc-202040A | 1 g 5 g | $38.00 $74.00 | 9 | |
L'adénosine triphosphate (ATP) fournit l'énergie nécessaire à l'activité hélicase d'IGHMBP2, car IGHMBP2 est une hélicase ATP-dépendante. La présence d'ATP est cruciale pour le déroulement des hélices d'ADN et d'ARN, une fonction essentielle d'IGHMBP2 dans les cellules neuronales. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Les ions zinc sont des cofacteurs connus pour de nombreuses protéines de liaison à l'ADN et peuvent potentiellement renforcer l'activité de liaison à l'ADN d'IGHMBP2. Le zinc peut stabiliser la structure d'IGHMBP2, lui permettant d'interagir plus efficacement avec les acides nucléiques. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
Les ions magnésium sont des cofacteurs nécessaires à l'activité ATPase de nombreuses hélicases, dont IGHMBP2. La présence de chlorure de magnésium peut renforcer l'activité ATPase d'IGHMBP2, augmentant ainsi indirectement sa fonctionnalité dans des processus tels que la réplication et la transcription. | ||||||
Sodium Chloride | 7647-14-5 | sc-203274 sc-203274A sc-203274B sc-203274C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $18.00 $23.00 $35.00 $65.00 | 15 | |
Des concentrations modérées de chlorure de sodium peuvent influencer l'environnement ionique et stabiliser la structure secondaire des acides nucléiques. Cette stabilisation peut aider IGHMBP2 dans son activité d'hélicase en maintenant l'intégrité des structures ADN/ARN sur lesquelles elle agit. | ||||||
Potassium Chloride | 7447-40-7 | sc-203207 sc-203207A sc-203207B sc-203207C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $25.00 $56.00 $104.00 $183.00 | 5 | |
Le chlorure de potassium affecte la force ionique de l'environnement cellulaire, ce qui peut modifier l'activité des enzymes dépendantes de l'ATP. Cela peut conduire à une augmentation de l'activité hélicase d'IGHMBP2 en optimisant les conditions dans lesquelles elle opère. | ||||||
Glycerol | 56-81-5 | sc-29095A sc-29095 | 100 ml 1 L | $55.00 $150.00 | 12 | |
Le glycérol est souvent utilisé pour stabiliser les protéines en solution. Il peut améliorer la stabilité et l'activité d'IGHMBP2 en maintenant son pliage correct et en empêchant l'agrégation, soutenant ainsi son activité fonctionnelle dans le métabolisme des acides nucléiques. | ||||||
D(+)Glucose, Anhydrous | 50-99-7 | sc-211203 sc-211203B sc-211203A | 250 g 5 kg 1 kg | $37.00 $194.00 $64.00 | 5 | |
Le glucose est une source d'énergie primaire et est métabolisé pour produire de l'ATP. Des niveaux élevés d'ATP, résultant du métabolisme du glucose, peuvent renforcer l'activité hélicase ATP-dépendante d'IGHMBP2. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
Le NAD+ est un coenzyme dans les réactions d'oxydoréduction et un substrat pour l'ADP-ribosylation, qui peut modifier la fonction des protéines. Bien qu'elle ne soit pas directement liée à IGHMBP2, l'augmentation des niveaux de NAD+ pourrait influencer les voies cellulaires qui améliorent indirectement la fonctionnalité des enzymes dépendantes de l'ATP comme IGHMBP2. | ||||||
Acetyl coenzyme A trisodium salt | 102029-73-2 | sc-210745 sc-210745A sc-210745B | 1 mg 5 mg 1 g | $46.00 $80.00 $5712.00 | 3 | |
L'acétyl-CoA est impliqué dans les réactions d'acétylation qui peuvent modifier les protéines et influencer leur activité. L'acétylation peut modifier l'activité ou la stabilité d'IGHMBP2, ce qui pourrait renforcer son rôle fonctionnel dans le métabolisme des acides nucléiques. | ||||||