IGFL3 Activateurs

La forskoline stimule directement l'adénylyl cyclase, ce qui entraîne une augmentation des niveaux d'AMP cyclique (AMPc) dans les cellules. L'AMPc élevé active la protéine kinase A (PKA), qui peut phosphoryler et activer diverses protéines, y compris l'IGFL3, en supposant que l'IGFL3 est un substrat de la PKA ou qu'elle est régulée par des voies de signalisation dépendant de la PKA.

Le PDBu est un ester de phorbol qui active la protéine kinase C (PKC). La PKC activée peut phosphoryler une variété de cibles protéiques, y compris potentiellement IGFL3 si elle se trouve dans la gamme des substrats de la PKC, ce qui conduit à son activation fonctionnelle.

L'ionomycine est un ionophore calcique qui augmente les concentrations de calcium intracellulaire. Le calcium élevé peut activer les voies de signalisation dépendantes du calcium telles que la kinase dépendante de la calmoduline (CaMK) qui pourrait phosphoryler et activer IGFL3 si elle est sensible à la signalisation dépendante du calcium.

L'insuline active le récepteur de l'insuline qui initie une cascade de signalisation impliquant PI3K et AKT. Si IGFL3 est en aval d'AKT, alors l'insuline pourrait conduire à la phosphorylation et à l'activation d'IGFL3 par des voies de signalisation médiées par AKT.

L'anisomycine est un inhibiteur de la synthèse protéique qui active également des protéines kinases activées par le stress comme JNK. En supposant qu'IGFL3 soit une cible de JNK ou qu'elle soit impliquée dans les voies de réponse au stress, l'anisomycine pourrait activer IGFL3 par le biais d'une phosphorylation médiée par JNK.

Ce composé libère de l'oxyde nitrique qui peut activer la guanylyl cyclase soluble, entraînant une augmentation des niveaux de GMPc. Si les fonctions de l'IGFL3 sont régulées par des protéines kinases dépendantes de la GMPc, telles que la PKG, ce composé pourrait activer l'IGFL3 par phosphorylation via la PKG.

La caliculine A est un inhibiteur des protéines phosphatases 1 (PP1) et 2A (PP2A). En inhibant la déphosphorylation, elle peut indirectement conduire à l'augmentation de l'état de phosphorylation des protéines. Si IGFL3 est normalement régulé par la phosphorylation, la calyculine A pourrait maintenir IGFL3 dans un état activé en empêchant sa déphosphorylation.

Le db-cAMP est un analogue de l'AMPc perméable aux cellules qui active la PKA. La PKA activée pourrait phosphoryler et activer l'IGFL3 s'il s'agit d'un substrat de la PKA ou s'il est impliqué dans les voies de signalisation régulées par la PKA.

L'(-)-isoprotérénol est un agoniste non sélectif des récepteurs bêta-adrénergiques qui peut augmenter les niveaux intracellulaires d'AMPc, activant ensuite la PKA. Si IGFL3 fait partie de la voie de signalisation de la PKA, alors ce composé pourrait entraîner l'activation d'IGFL3.

L'acide okadaïque est un puissant inhibiteur de PP1 et PP2A, similaire à la calyculine A. En inhibant ces phosphatases, il pourrait augmenter la phosphorylation et l'activation d'IGFL3, en supposant que son état d'activation est régulé par la phosphorylation.