Date published: 2025-11-24

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Inhibiteurs HYDIN

Les inhibiteurs courants de l'HYDIN comprennent, entre autres, la Colchicine CAS 64-86-8, le Taxol CAS 33069-62-4, la Vinblastine CAS 865-21-4, le Nocodazole CAS 31430-18-9 et la Podophyllotoxine CAS 518-28-5.

Les inhibiteurs chimiques de l'HYDIN peuvent interférer avec la fonction de la protéine par le biais de diverses interactions avec la dynamique des microtubules, qui font partie intégrante du mouvement et de la structure ciliaires où l'HYDIN est localisée. La colchicine, par exemple, peut entraver l'activité de l'HYDIN en perturbant la polymérisation des microtubules, un processus fondamental pour la fonction ciliaire. De même, la vinblastine se lie à la tubuline, l'élément constitutif des microtubules, inhibant ainsi la formation de microtubules et entravant par conséquent le rôle de HYDIN dans les cils. L'interférence du nocodazole avec la polymérisation des microtubules et l'inhibition de l'assemblage des microtubules par la podophyllotoxine contribuent toutes deux à déstabiliser les structures ciliaires, ce qui entraîne l'inhibition des fonctions associées à HYDIN. La griséofulvine et le mébendazole ciblent également la tubuline au niveau des microtubules, perturbant le bon fonctionnement des cils et affectant ainsi le rôle de HYDIN dans l'action et le maintien des cils.

En outre, l'épothilone B et le paclitaxel, bien que connus pour favoriser la polymérisation des microtubules, peuvent inhiber HYDIN en modifiant la dynamique normale nécessaire au battement ciliaire, ce qui indique que la perturbation et la stabilisation anormale des microtubules peuvent toutes deux avoir un impact négatif sur HYDIN. La cryptophycine 52 et la combrétastatine A4 sont de puissants inhibiteurs de la dynamique des microtubules, ce qui conduit à une inhibition directe de la fonction de l'HYDIN en modifiant la structure ciliaire. Enfin, le 2-méthoxyestradiol interfère avec la fonction des microtubules et l'albendazole affecte la polymérisation des microtubules, ce qui peut inhiber la fonctionnalité de HYDIN en altérant la structure et le mouvement des cils. En déstabilisant ou en modifiant les structures du cytosquelette à l'intérieur des cils, ces produits chimiques peuvent inhiber le rôle de HYDIN dans la régulation du mouvement et du maintien de la structure des cils.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

Colchicine

64-86-8sc-203005
sc-203005A
sc-203005B
sc-203005C
sc-203005D
sc-203005E
1 g
5 g
50 g
100 g
500 g
1 kg
$98.00
$315.00
$2244.00
$4396.00
$17850.00
$34068.00
3
(2)

La colchicine perturbe la polymérisation des microtubules, qui est cruciale pour la fonction ciliaire, où HYDIN est localisée. L'inhibition de l'assemblage des microtubules pourrait donc entraver le rôle de HYDIN dans le maintien de la structure et de la motilité ciliaire.

Taxol

33069-62-4sc-201439D
sc-201439
sc-201439A
sc-201439E
sc-201439B
sc-201439C
1 mg
5 mg
25 mg
100 mg
250 mg
1 g
$40.00
$73.00
$217.00
$242.00
$724.00
$1196.00
39
(2)

Le paclitaxel stabilise les microtubules, empêchant leur désassemblage, ce qui peut affecter le bon fonctionnement des cils où HYDIN est actif, inhibant potentiellement sa fonction en altérant la dynamique normale requise pour le battement ciliaire.

Vinblastine

865-21-4sc-491749
sc-491749A
sc-491749B
sc-491749C
sc-491749D
10 mg
50 mg
100 mg
500 mg
1 g
$100.00
$230.00
$450.00
$1715.00
$2900.00
4
(0)

La vinblastine se lie à la tubuline et inhibe la formation des microtubules. HYDIN étant impliqué dans l'action ciliaire, la perturbation de la dynamique des microtubules peut entraver le rôle de HYDIN dans les cils.

Nocodazole

31430-18-9sc-3518B
sc-3518
sc-3518C
sc-3518A
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
$58.00
$83.00
$140.00
$242.00
38
(2)

Le nocodazole interfère avec la polymérisation des microtubules. La fonction de HYDIN dépend de la structure adéquate des microtubules ciliaires. Le nocodazole peut donc inhiber la fonction de HYDIN en déstabilisant les microtubules ciliaires.

Podophyllotoxin

518-28-5sc-204853
100 mg
$82.00
1
(1)

La podophyllotoxine inhibe l'assemblage des microtubules. HYDIN, qui fait partie de la structure ciliaire, dépend de microtubules stables pour sa fonction, et la perturbation de ces structures peut inhiber son activité.

Griseofulvin

126-07-8sc-202171A
sc-202171
sc-202171B
5 mg
25 mg
100 mg
$83.00
$216.00
$586.00
4
(2)

La griséofulvine perturbe la fonction des microtubules en se liant à la tubuline, ce qui peut inhiber la fonction de HYDIN dans le mouvement et le maintien des cils en affectant la stabilité et la structure des cils.

Epothilone B, Synthetic

152044-54-7sc-203944
2 mg
$176.00
(0)

L'épothilone B augmente la polymérisation des microtubules, ce qui affecte la dynamique des microtubules. Ceci peut inhiber la fonction de HYDIN en altérant la structure et la fonction ciliaire.

Combrestatin A4

117048-59-6sc-204697
sc-204697A
1 mg
5 mg
$45.00
$79.00
(0)

La combrétastatine A4 se lie à la tubuline et inhibe sa polymérisation, ce qui pourrait inhiber la fonction de HYDIN en perturbant la structure du cytosquelette à l'intérieur des cils.

2-Methoxyestradiol

362-07-2sc-201371
sc-201371A
10 mg
50 mg
$70.00
$282.00
6
(1)

Le 2-méthoxyestradiol interfère avec la fonction des microtubules. Comme HYDIN opère dans les structures ciliaires qui dépendent des microtubules, ce composé peut inhiber HYDIN en altérant la fonction ciliaire.

Albendazole

54965-21-8sc-210771
100 mg
$209.00
1
(0)

L'albendazole affecte la polymérisation des microtubules. Comme HYDIN est impliqué dans la régulation de l'action ciliaire, l'albendazole peut inhiber HYDIN en déstabilisant les microtubules ciliaires.