Il est certain que les inhibiteurs de HSPC196 agissent en perturbant les processus cellulaires qui sont cruciaux pour la bonne gestion de cette protéine. Les composés tels que la Geldanamycine, le 17-AAG ou l'Alvespimycine sont spécifiquement conçus pour se lier à la HSP90. La HSP90 est un chaperon qui contribue au repliement correct de diverses protéines, y compris la HSPC196 si elle fait partie de ses protéines clientes. En se liant au domaine de liaison à l'ATP de la HSP90, ces inhibiteurs interrompent effectivement l'activité de la chaperonne. Cet arrêt de la fonction conduit à la déstabilisation et à la dégradation des protéines qui dépendent de la HSP90, ce qui peut inclure la HSPC196.
Les inhibiteurs du protéasome jouent également un rôle essentiel dans la régulation des niveaux de protéines dans la cellule. Le protéasome est responsable de la dégradation des protéines endommagées, mal repliées ou devenues inutiles, un processus qui est généralement marqué par l'ubiquitine. Lorsque des inhibiteurs interfèrent avec l'activité du protéasome, les protéines qui devraient être dégradées commencent à s'accumuler. Cette accumulation peut être préjudiciable à la santé cellulaire et peut également affecter l'équilibre des HSPC196 fonctionnelles au sein de la cellule.
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