HSPA1L Activateurs

Les activateurs HSPA1L courants comprennent, entre autres, la geldanamycine CAS 30562-34-6, le 17-AAG CAS 75747-14-7, la quercétine CAS 117-39-5, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 et le célastrol, Celastrus scandens CAS 34157-83-0.

HSPA1L, une protéine de choc thermique, joue un rôle crucial dans la protection cellulaire contre le stress et l'homéostasie des protéines. Son activité est modulée par divers composés qui influencent la réponse au choc thermique et les mécanismes de repliement des protéines. Des composés tels que la geldanamycine, le 17-AAG, le célastrol, le Celastrus scandens, le Geranylgeranylacetone, le Radicicol, l'acide salicylique et le Zerumbone jouent un rôle clé dans ce processus. La geldanamycine et son dérivé 17-AAG, tous deux inhibiteurs de Hsp90, induisent la réponse au choc thermique, entraînant la régulation à la hausse de HSPA1L. Cette augmentation renforce le rôle de HSPA1L dans l'atténuation du stress en améliorant son activité de chaperon, cruciale pour le repliement et l'agrégation des protéines dans des conditions de stress. De même, le Celastrol, le Celastrus scandens et le Radicicol, en induisant une réponse au choc thermique, contribuent à l'augmentation de l'expression de HSPA1L, renforçant ainsi les mécanismes de défense de la cellule contre divers facteurs de stress.

En outre, des composés comme la quercétine, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO], le Geranylgeranylacetone, le Bimoclomol, l'Arimoclomol et le Zerumbone renforcent l'activité de l'HSPA1L en modulant les voies de réponse au stress. La quercétine et la zérumbone, par leur capacité à induire la réponse au choc thermique, entraînent une augmentation des niveaux d'HSPA1L, contribuant ainsi au maintien de l'homéostasie des protéines. Le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO], un inhibiteur du protéasome, déclenche l'accumulation de protéines mal repliées, ce qui renforce l'expression du HSPA1L dans le cadre de la réponse de protection cellulaire. Le bimoclomol et l'arimoclomol, co-inducteurs des protéines de choc thermique, augmentent spécifiquement l'expression de l'HSPA1L en cas de stress, contribuant ainsi aux mécanismes de protection cellulaire. Collectivement, ces composés démontrent la régulation complexe de HSPA1L, soulignant son rôle vital dans les mécanismes de défense cellulaire, en particulier en réponse au stress et dans le maintien de la stabilité et de l'homéostasie des protéines.