Les activateurs de la HSP 70 (Heat Shock Protein 70) représentent une classe de composés chimiques qui jouent un rôle essentiel dans les réponses cellulaires au stress et dans les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines. Ces activateurs se caractérisent par leur capacité à moduler l'expression, l'activité ou la fonction de la HSP 70, un membre de la famille des protéines de choc thermique. Les HSP 70 sont des chaperons moléculaires essentiels au maintien de l'homéostasie cellulaire et au repliement correct des protéines, en particulier dans des conditions de stress ou de dommages cellulaires. Les activateurs de HSP 70 sont des molécules régulatrices clés de ces processus.
Ces composés chimiques exercent leurs effets par le biais de divers mécanismes. Certains activateurs de HSP 70, tels que la geldanamycine et ses dérivés comme le 17-AAG, fonctionnent comme des inhibiteurs de HSP 90. En ciblant la HSP 90, ils augmentent indirectement l'expression de la HSP 70 dans le cadre d'une réponse compensatoire. D'autres, comme le Ver-155008, se lient directement à la HSP 70, stabilisant sa forme liée à l'ATP. Cela renforce la fonction de chaperon de la HSP 70, facilitant le repliement correct des protéines et empêchant le mauvais repliement ou l'agrégation des protéines. En outre, des composés comme le BGP-15 sont connus pour moduler l'activité ATPase de la HSP 70, ce qui la rend plus efficace dans le contrôle de la qualité des protéines. Les activateurs de HSP 70 jouent un rôle essentiel dans la sauvegarde de l'intégrité cellulaire, en particulier en période de stress, en contribuant au repliement correct des protéines et en empêchant l'accumulation de protéines mal repliées ou endommagées. Ces composés sont des outils essentiels dans la recherche visant à comprendre les réponses cellulaires au stress et l'homéostasie des protéines. Leur capacité à manipuler l'activité de la HSP 70 les rend précieux pour élucider les mécanismes moléculaires à l'origine du repliement et de la dégradation des protéines, ce qui a de vastes implications dans divers domaines, notamment la biologie moléculaire, la biologie cellulaire et la biochimie. En outre, l'étude des activateurs de HSP 70 peut nous éclairer sur les processus fondamentaux qui régissent le repliement des protéines, leur stabilité et l'adaptation cellulaire au stress, faisant ainsi progresser notre compréhension de la biologie cellulaire.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
La geldanamycine inhibe la HSP 90, augmentant indirectement l'expression de la HSP 70 comme mécanisme compensatoire pour maintenir l'homéostasie protéique. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Le 17-AAG, un inhibiteur de la HSP 90, entraîne une augmentation de l'expression et de l'activation de la HSP 70 dans le cadre de la réponse au stress cellulaire. | ||||||
DBeQ | 177355-84-9 | sc-499943 | 10 mg | $330.00 | 1 | |
NZ28 régule l'expression de la HSP 70 en augmentant la transcription des gènes de la HSP 70, ce qui entraîne des niveaux élevés de la protéine chaperonne. | ||||||
Pifithrin-μ | 64984-31-2 | sc-203195 sc-203195A | 10 mg 50 mg | $127.00 $372.00 | 4 | |
La pifithrine-μ inhibe l'interaction entre la HSP 70 et le facteur d'induction de l'apoptose (AIF), préservant ainsi la fonction anti-apoptotique de la HSP 70. | ||||||