HSP 40-4 Activateurs

Les activateurs courants de la HSP 40-4 comprennent, sans s'y limiter, le 17-AAG CAS 75747-14-7, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, la quercétine CAS 117-39-5, la curcumine CAS 458-37-7 et le célastrol, Celastrus scandens CAS 34157-83-0.

Les activateurs HSP 40-4 englobent une variété de composés qui influencent indirectement l'activité de la HSP 40-4 (DNAJA1), un acteur clé de la réponse au stress cellulaire, du repliement des protéines et des mécanismes de réparation. Ces activateurs agissent en induisant un stress cellulaire ou en manipulant les voies de réponse au stress, créant ainsi une demande pour le rôle fonctionnel de HSP 40-4 dans le maintien de l'homéostasie des protéines. Des composés comme le 17-AAG (Tanespimycine) et la Geldanamycine, tous deux inhibiteurs de HSP90, induisent une réponse au stress cellulaire qui peut conduire à la régulation à la hausse des protéines de choc thermique, y compris HSP 40-4. Cette régulation est un mécanisme de protection contre les lésions protéiques induites par le stress. De même, les inhibiteurs du protéasome comme le MG132 déclenchent une réponse au stress en accumulant des protéines mal repliées, ce qui peut accroître la demande d'activités de réparation et de repliement des protéines de la HSP 40-4.

Des composés naturels tels que la quercétine, la curcumine, le resvératrol et la Withaferin A sont connus pour induire l'expression des protéines de choc thermique. En stimulant la réponse au choc thermique, ces composés peuvent renforcer l'activité de la HSP 40-4, qui joue un rôle crucial dans la lutte contre les effets néfastes du mauvais repliement et de l'agrégation des protéines. En outre, des composés comme le Celastrol et le Zerumbone, qui sont connus pour induire une réponse au choc thermique, contribuent à l'augmentation de la HSP 40-4 dans des conditions de stress.