HSBP1L1 Activateurs

Les activateurs courants de HSBP1L1 comprennent, sans s'y limiter, l'aprotinine CAS 9087-70-1, l'inhibiteur de trypsine, soja CAS 9035-81-8, l'E-64 CAS 66701-25-5, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5 et le chlorhydrate d'AEBSF CAS 30827-99-7.

L'inhibiteur de la sérine peptidase de type Kunitz 3, communément abrégé en SPINT3, est une protéine codée par le gène SPINT3 chez l'homme. En tant que membre de la famille des inhibiteurs de sérine-protéases de type Kunitz, SPINT3 joue un rôle important dans la régulation des processus protéolytiques en inhibant l'activité de certaines sérine-protéases. Les sérine-protéases sont une large classe d'enzymes qui clivent les liaisons peptidiques dans les protéines, où un résidu sérine joue un rôle clé dans la fonction catalytique de l'enzyme.

Le domaine de Kunitz est une caractéristique de cette famille, nommée d'après le biochimiste Moses Kunitz. Ce domaine agit comme un puissant inhibiteur de protéase, et les protéines à domaine de Kunitz sont impliquées dans divers processus biologiques, notamment la coagulation, la fibrinolyse, l'inflammation et la migration cellulaire. Les inhibiteurs fonctionnent généralement en formant un complexe étroit et réversible avec le site actif de la protéase cible, empêchant ainsi l'accès au substrat et l'activité de l'enzyme.Les rôles physiologiques précis de SPINT3 ne sont pas aussi bien caractérisés que ceux d'autres membres de la famille des inhibiteurs de Kunitz, tels que SPINT1 et SPINT2, qui ont fait l'objet d'études plus approfondies. Cependant, comme les autres inhibiteurs de type Kunitz, SPINT3 est probablement impliqué dans le maintien de l'équilibre de l'activité protéolytique dans les tissus, en particulier dans les voies liées à l'inflammation et au remodelage des tissus.