HDAC10, membre de la famille des histones désacétylases (HDAC), est une protéine multifonctionnelle impliquée dans divers processus cellulaires. Sa fonction principale tourne autour de la désacétylation des histones, où elle catalyse l'élimination des groupes acétyles des résidus lysine sur les protéines histones, régulant ainsi la structure de la chromatine et l'expression des gènes. Au-delà de la désacétylation des histones, HDAC10 interagit avec des protéines non histones, ce qui implique son implication dans diverses voies cellulaires telles que la progression du cycle cellulaire, la réparation de l'ADN et la différenciation cellulaire. Grâce à ces interactions, HDAC10 joue un rôle essentiel dans le maintien de l'homéostasie cellulaire et la coordination de fonctions biologiques essentielles.
L'activation d'HDAC10 implique des mécanismes complexes qui régulent son activité enzymatique et sa pertinence fonctionnelle dans les contextes cellulaires. Diverses voies de signalisation et modifications post-traductionnelles régissent l'activation de l'HDAC10. Par exemple, des événements de phosphorylation médiés par des kinases telles que la protéine kinase A (PKA) et la protéine kinase C (PKC) ont été impliqués dans l'activation de l'HDAC10. En outre, les interactions avec les cofacteurs et d'autres protéines régulatrices modulent l'activité de l'HDAC10. En outre, des stimuli cellulaires et des signaux environnementaux peuvent déclencher des cascades de signalisation qui aboutissent à l'activation d'HDAC10, ce qui permet une régulation dynamique de ses fonctions en réponse à des exigences physiologiques. La compréhension des voies d'activation complexes de l'HDAC10 permet de mieux comprendre ses rôles physiologiques et de mettre en lumière des stratégies de modulation de son activité dans des contextes cellulaires.
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