GNPDA1 est une enzyme qui joue un rôle central dans le métabolisme des sucres aminés en catalysant la désamination de la glucosamine-6-phosphate. Son activité peut être renforcée par des composés qui augmentent la disponibilité de son substrat ou qui modulent sa fonction de manière allostérique. Par exemple, l'augmentation du flux métabolique par la voie glycolytique augmente le pool de glucose 6-phosphate, qui est un activateur allostérique bien établi de la GNPDA1. Ce résultat peut être obtenu par l'action de certains métabolites qui servent d'intermédiaires glycolytiques, fournissant ainsi un surplus de substrat de l'enzyme. En outre, les composés qui peuvent être phosphorylés pour imiter le glucose 6-phosphate peuvent également jouer un rôle dans la modulation de l'activité du GNPDA1 en influençant la spécificité du substrat de l'enzyme ou en entrant en compétition avec les substrats naturels, affectant ainsi sa cinétique enzymatique.
En outre, l'activation de capteurs d'énergie cellulaires tels que la protéine kinase activée par l'AMP (AMPK) induit une cascade d'altérations métaboliques qui peuvent indirectement stimuler l'activité du GNPDA1. Ceci est particulièrement évident avec les composés qui servent d'analogues de l'AMP ou activent l'AMPK, conduisant à une augmentation de l'absorption cellulaire du glucose et à une augmentation subséquente des concentrations de glucose 6-phosphate. En outre, certains composés qui augmentent les niveaux intracellulaires d'AMP cyclique (AMPc) peuvent potentialiser l'activité du GNPDA1 en renforçant les effets allostériques conférés par le glucose 6-phosphate. Cela indique que la régulation du GNPDA1 est étroitement liée à l'état métabolique de la cellule, et que son activité peut être modulée par un ensemble diversifié de composés qui influencent le réseau métabolique plus large au sein duquel le GNPDA1 opère.
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