Gm12 Activateurs

Les activateurs Gm12 courants comprennent, sans s'y limiter, la forskoline CAS 66575-29-9, le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5, l'IBMX CAS 28822-58-4, la PGE2 CAS 363-24-6 et le Rolipram CAS 61413-54-5.

Les activateurs de la protéine 3C contenant des répétitions riches en leucine (LRRC3C) englobent une gamme de composés chimiques qui influencent les voies de signalisation cellulaires, conduisant finalement à l'amélioration de l'activité de la LRRC3C. Des composés comme la forskoline et la prostaglandine E2 (PGE2) agissent en augmentant les niveaux intracellulaires d'AMPc, qui activent à leur tour la protéine kinase A (PKA). La PKA activée peut alors phosphoryler diverses protéines pertinentes pour la régulation de LRRC3C, améliorant ainsi sa fonction. De même, les inhibiteurs de la phosphodiestérase tels que l'IBMX, le rolipram, le zaprinast, le sildénafil et le vardénafil augmentent les niveaux de nucléotides cycliques (AMPc ou GMPc), ce qui entraîne l'activation de la PKA ou de la protéine kinase G (PKG). L'activation de ces kinases renforce potentiellement l'activité de LRRC3C par la phosphorylation des protéines régulatrices associées.

D'autres composés agissent en modulant les niveaux de calcium cellulaire, une autre molécule de signalisation cruciale qui peut influencer l'activité de LRRC3C. A23187 (calcimycine) augmente le calcium intracellulaire, ce qui pourrait activer les kinases dépendantes du calcium ou les protéines de liaison qui interagissent avec LRRC3C, conduisant à son activation fonctionnelle. Inversement, le BAPTA-AM sert à réguler les niveaux de calcium intracellulaire en chélatant les ions calcium, affectant ainsi les kinases et les phosphatases qui sont dépendantes du calcium, ce qui à son tour pourrait renforcer la fonction de LRRC3C. Enfin, l'acide okadaïque inhibe les protéines phosphatases 1 et 2A, qui déphosphorylent habituellement les protéines, maintenant ainsi un état de phosphorylation plus élevé dans la cellule. Cette inhibition pourrait empêcher la déphosphorylation des protéines qui modulent l'activité de LRRC3C, ce qui entraînerait une amélioration de l'état fonctionnel de LRRC3C.