Inhibiteurs GLB1L3

Les inhibiteurs courants du GLB1L3 comprennent, entre autres, l'Acarbose CAS 56180-94-0, le Miglitol CAS 72432-03-2, la Castanospermine CAS 79831-76-8, la Déoxynojirimycine CAS 19130-96-2 et le D-Tartrate d'Isofagomine CAS 957230-65-8.

Les inhibiteurs chimiques de GLB1L3 comprennent une variété de composés qui ciblent l'activité de type glucosidase de la protéine. L'acarbose et le miglitol sont deux de ces inhibiteurs qui agissent en inhibant directement les glycosides hydrolases, dont le GLB1L3 est fonctionnellement similaire. Ces composés se lient spécifiquement aux sites actifs d'enzymes comme GLB1L3, entravant ainsi leur capacité à catalyser l'hydrolyse des liaisons glycosidiques. La castanospermine et son promédicament, le Celgosivir, exercent également leur effet inhibiteur sur le GLB1L3 par un mécanisme similaire. Ces inhibiteurs sont connus pour se lier aux glucosidases et leur interaction avec GLB1L3 peut empêcher l'activité enzymatique normale qui est au cœur de sa fonction. La déoxynojirimycine et son analogue, la 1-Déoxynojirimycine, partagent cette voie d'inhibition, où ils occupent le site actif de GLB1L3, bloquant ainsi l'accès des molécules de substrat.

En outre, l'isofagomine et la salbostatine se distinguent par leur capacité à inhiber les bêta-glucosidases, ce qui entraîne une réduction de l'activité de GLB1L3 en raison de la concurrence au niveau du site actif de l'enzyme. L'époxyde de conduritol B se distingue par son inhibition irréversible des bêta-glucosidases, ce qui suggère que son interaction avec GLB1L3 entraîne une désactivation permanente de la fonctionnalité de la protéine. Il s'agit d'un mécanisme différent de celui des inhibiteurs réversibles tels que les dérivés du DNJ et la Nojirimycine, qui peuvent être surpassés par des substrats naturels ou éliminés pour restaurer la fonction enzymatique. Enfin, le 2-Deoxy-D-glucose est inclus comme produit chimique perturbant les processus de glycosylation; bien qu'il ne soit pas un inhibiteur direct du GLB1L3, la perturbation de la glycosylation peut conduire à une diminution du pliage et de la fonction des glycoprotéines, y compris des enzymes comme le GLB1L3, réduisant ainsi leur activité au sein de la cellule.