Inhibiteurs galectin-8

Les inhibiteurs courants de la galectine-8 comprennent, entre autres, le TD-139 CAS 1450824-22-2, la pectine d'écorce d'agrumes CAS 9000-69-5, le sel de sodium du ganglioside GM1 CAS 37758-47-7, la castanospermine CAS 79831-76-8 et le 2-désoxy-D-glucose CAS 154-17-6.

Dans le contexte des inhibiteurs de la galectine-8, ces produits chimiques représentent diverses classes qui comprennent des inhibiteurs de liaison aux glycanes, des inhibiteurs de glycosidases et des analogues de glucides. Les mécanismes d'inhibition tournent autour de la perturbation de l'interaction de la galectine-8 avec ses ligands glycoprotéiques, qui sont cruciaux pour le rôle de la protéine dans diverses fonctions cellulaires telles que l'adhésion cellulaire, l'apoptose et l'autophagie. Les inhibiteurs de liaison aux glycanes tels que TD139 et les dérivés de pectine agissent en se liant aux mêmes sites de la galectine-8 qui devraient normalement lier les ligands contenant du β-galactoside, empêchant ainsi la galectine-8 de jouer son rôle de médiateur dans l'adhésion et la signalisation cellulaires.

Les analogues de glucides tels que le 2-désoxy-D-galactose et le bêta-lactose imitent la structure des sucres naturels, inhibant de manière compétitive la liaison de la galectine-8 aux glycoprotéines de la surface cellulaire, ce qui pourrait entraîner une altération de la signalisation cellulaire et une réduction de l'apoptose médiée par la galectine-8. Les inhibiteurs de glycosidase tels que la castanospermine et la swainsonine inhibent indirectement la galectine-8 en modifiant les structures glycanniques des glycoprotéines, ce qui affecte la capacité de la protéine à se lier à ses ligands et à exécuter ses fonctions cellulaires. La spécificité de ces composés vis-à-vis du domaine de reconnaissance des glucides de la galectine-8 est cruciale pour leur action inhibitrice, car elle dicte la force et l'efficacité de l'inhibition. Ces produits chimiques, grâce à leurs modes d'action variés, peuvent interférer avec les processus médiés par la galectine-8, soit par inhibition compétitive, soit par modification des structures glycanniques essentielles au bon fonctionnement de la galectine-8.