Les inhibiteurs de la filamine 1 constituent une classe chimique distincte méticuleusement conçue pour cibler sélectivement et entraver la fonction de la filamine 1 (FLN1), une protéine du cytosquelette impliquée de façon complexe dans divers processus cellulaires. FLN1, également connue sous le nom de Filamine 1, joue un rôle essentiel dans le maintien de l'intégrité structurelle du cytosquelette, l'orchestration de la motilité cellulaire et la régulation de la dynamique des adhésions cellulaires. Cette fonctionnalité à multiples facettes découle de son rôle de protéine de liaison à l'actine, où elle forme de façon complexe des liens croisés entre les filaments d'actine, contribuant ainsi à l'établissement de réseaux cytosquelettiques dynamiques cruciaux pour l'architecture cellulaire. L'essence mécanique des inhibiteurs de la filamine 1 tourne autour de leur précision dans le ciblage de la protéine Filamine 1, visant stratégiquement à perturber ses interactions avec les filaments d'actine et d'autres partenaires de liaison. Cette interférence nuancée permet de moduler des aspects fondamentaux de la dynamique cellulaire, notamment la morphologie, la motilité et l'assemblage complexe des structures cellulaires. L'exploration continue des inhibiteurs de la filamine 1 dans le domaine de la recherche scientifique cherche à démêler les modalités exactes par lesquelles ces composés exercent leurs effets, en pénétrant dans les subtilités moléculaires de la dynamique du cytosquelette et des comportements cellulaires.
La recherche sur les inhibiteurs de la filamine 1 constitue une frontière scientifique, enrichissant notre compréhension de l'interaction complexe qui régit la structure et la motilité des cellules à l'échelle moléculaire. Les informations nuancées recueillies lors de l'étude des inhibiteurs de la filamine 1 contribuent de manière significative à la vaste tapisserie de la biologie cellulaire, en fournissant une lentille moléculaire à travers laquelle les scientifiques démêlent les mécanismes complexes qui orchestrent les interactions dynamiques des structures et des mouvements cellulaires. Cette exploration accentue la nature fondamentale de la recherche scientifique sur les fondements moléculaires des processus cellulaires.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | $140.00 | ||
Inhibiteur de petite molécule qui perturbe l'interaction entre la filamine 1 et l'actine, empêchant la filamine 1 de réticuler les filaments d'actine et de modifier la dynamique du cytosquelette. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Bien que le jasplakinolide soit principalement connu comme un activateur de la polymérisation de l'actine, son effet sur la dynamique de l'actine a un impact indirect sur la fonction de la filamine 1 en affectant l'ensemble de la structure du cytosquelette. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Bien qu'il soit principalement reconnu comme un inhibiteur de la protéine kinase associée à Rho (ROCK), le Y-27632 peut indirectement influencer les processus médiés par la filamine 1 en modulant la voie de signalisation Rho. | ||||||
Cytosporone B | 321661-62-5 | sc-252653 | 5 mg | $143.00 | 7 | |
Un composé naturel aux propriétés anti-inflammatoires qui peut moduler la dynamique de l'actine et influencer indirectement la fonction de la filamine 1. | ||||||
Luteolin | 491-70-3 | sc-203119 sc-203119A sc-203119B sc-203119C sc-203119D | 5 mg 50 mg 500 mg 5 g 500 g | $26.00 $50.00 $99.00 $150.00 $1887.00 | 40 | |
Composé flavonoïde présent dans certaines plantes et dont on a suggéré qu'il interférait avec la dynamique de l'actine, ce qui pourrait avoir un impact sur les processus médiés par la filamine 1. | ||||||
Wiskostatin | 253449-04-6 | sc-204399 sc-204399A sc-204399B sc-204399C | 1 mg 5 mg 25 mg 50 mg | $48.00 $122.00 $432.00 $812.00 | 4 | |
Un inhibiteur de la famille des protéines du syndrome de Wiskott-Aldrich (WASP), qui joue un rôle dans la nucléation de l'actine. La perturbation des protéines WASP pourrait avoir des effets en aval sur les interactions avec la filamine 1. | ||||||