FIBIN Activateurs

Les activateurs FIBIN courants comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, le chlorhydrate d'isoprotérénol CAS 51-30-9, la PGE2 CAS 363-24-6, l'anisomycine CAS 22862-76-6 et le PMA CAS 16561-29-8.

Les FIBIN peuvent exercer leurs effets par le biais de diverses voies de signalisation qui conduisent finalement à la modulation de l'activité des FIBIN. La forskoline agit directement sur l'adénylyl cyclase, qui catalyse la conversion de l'ATP en AMPc, un messager secondaire qui peut activer la protéine kinase A (PKA). La PKA phosphoryle ensuite de nombreuses protéines, dont la FIBIN, régulant ainsi sa fonction. De même, l'isoprotérénol, en engageant les récepteurs bêta-adrénergiques, conduit à l'activation des protéines G et à l'activation subséquente de l'adénylyl cyclase, augmentant les niveaux d'AMPc et activant la PKA, ce qui peut influencer l'activité de la FIBIN. La prostaglandine E2 (PGE2) agit par l'intermédiaire de ses propres récepteurs couplés aux protéines G (GPCR) pour augmenter l'AMPc, et donc l'activité de la PKA, ce qui peut moduler l'activité de la FIBIN. Le dibutyryl-cAMP, un analogue de l'AMPc, contourne les récepteurs de la surface cellulaire et active directement la PKA, offrant ainsi une autre voie pour modifier l'activité de la FIBIN.

Dans un autre axe de signalisation, l'anisomycine, par son inhibition de la synthèse protéique, active par inadvertance des protéines kinases activées par le stress, telles que JNK, qui peuvent phosphoryler la FIBIN si elle fait partie de leurs substrats. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) active la protéine kinase C (PKC), qui peut également phosphoryler des protéines dans les voies de signalisation de la FIBIN. L'ionomycine augmente les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui peut activer les kinases dépendantes de la calmoduline (CaMK), affectant éventuellement l'activité de la FIBIN. Le facteur de croissance épidermique (EGF) se lie à son récepteur pour initier une cascade qui peut conduire à l'activation de protéines dans le réseau FIBIN. L'insuline déclenche l'activation par le récepteur de la voie PI3K/Akt, qui peut phosphoryler et moduler les protéines qui interagissent avec la FIBIN. Le facteur de croissance de l'endothélium vasculaire (VEGF) engage ses récepteurs pour lancer la signalisation MAPK/ERK, ce qui peut conduire à l'activation des protéines associées à la FIBIN. La bradykinine, par l'intermédiaire des récepteurs B2, augmente le calcium intracellulaire et active des kinases qui peuvent influencer les voies de régulation de la FIBIN. Enfin, l'histamine, par l'intermédiaire du récepteur H1, peut également augmenter le calcium intracellulaire, activant des kinases qui peuvent phosphoryler des protéines dans le réseau de signalisation de la FIBIN.