Fe65L2 Activateurs

Les activateurs Fe65L2 courants comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, le PMA CAS 16561-29-8, le chlorhydrate d'isoprotérénol CAS 51-30-9, l'ionomycine CAS 56092-82-1 et l'acide okadaïque CAS 78111-17-8.

L'activité fonctionnelle de Fe65L2 peut être modulée en influençant diverses voies de signalisation intracellulaires, en particulier celles qui régulent les états de phosphorylation. Les composés qui stimulent directement l'adénylate cyclase contribuent à augmenter les niveaux intracellulaires d'AMPc, qui à leur tour activent la protéine kinase A. La kinase activée a le potentiel de phosphoryler une large gamme de protéines, y compris Fe65L2, améliorant ainsi son activité fonctionnelle. De même, les agonistes des récepteurs bêta-adrénergiques augmentent également l'AMPc et activent ensuite la PKA, ce qui peut avoir un effet parallèle. En outre, les ionophores qui augmentent les concentrations intracellulaires de calcium peuvent activer les kinases dépendantes du calcium, qui sont connues pour phosphoryler de nombreuses protéines. Cette signalisation calcique est un médiateur essentiel dans les processus cellulaires et peut contribuer indirectement à l'activation de Fe65L2 par la phosphorylation. En outre, l'inhibition des protéines phosphatases entraîne une augmentation générale des niveaux de phosphorylation des protéines, qui peuvent inclure Fe65L2, en raison de la diminution des taux de déphosphorylation.

D'autres mécanismes biochimiques impliquent l'activation de la protéine kinase C par certains composés, qui phosphoryle ensuite un large éventail de protéines, ce qui peut affecter l'activité de Fe65L2. Les protéines kinases activées par le stress, lorsqu'elles sont stimulées par certains inhibiteurs de la synthèse protéique, peuvent également modifier divers substrats, y compris éventuellement Fe65L2. En outre, l'activation des récepteurs tyrosine kinases par des ligands déclenche une signalisation MAPK/ERK en aval, englobant une cascade d'activations de kinases susceptibles d'influer sur l'activité de Fe65L2. L'utilisation d'analogues de l'AMPc perméables à la membrane offre une voie directe vers l'activation de la PKA sans qu'il soit nécessaire d'engager un récepteur en amont, ce qui constitue un mécanisme supplémentaire pour augmenter la phosphorylation et l'activité des protéines apparentées à Fe65L2. Le peroxyde d'hydrogène, molécule de signalisation oxydante, peut activer des voies kinases, notamment les MAPK, qui peuvent modifier l'état de phosphorylation et l'activité d'une série de protéines, dont potentiellement Fe65L2. Enfin, l'utilisation d'inhibiteurs généraux de la phosphatase, tels que le fluorure de sodium, entraîne une accumulation de protéines phosphorylées, ce qui peut par inadvertance renforcer l'activité de protéines telles que Fe65L2 en maintenant leur état phosphorylé, et souvent actif.