Le gallate d'épigallocatéchine et le sulforaphane interviennent dans les systèmes de détoxification cellulaire, y compris le protéasome et la signalisation Nrf2, ce qui peut créer un environnement favorable aux activités de protéines comme FBXO47, qui sont impliquées dans la dégradation médiée par l'ubiquitine. D'autre part, les inhibiteurs du protéasome tels que le MG132 et le Bortezomib créent une accumulation de protéines ubiquitinées, ce qui peut renforcer l'activité d'ubiquitination de FBXO47 lorsque la cellule tente de gérer l'excès de substrats.
L'activité de FBXO47 peut également être modulée par l'inhibition de GSK-3β par des composés tels que le chlorure de lithium et le SB216763. Cette inhibition peut affecter la signalisation Wnt, modifiant potentiellement le paysage réglementaire de FBXO47. De même, l'induction du stress du réticulum endoplasmique (RE) par des substances chimiques telles que la tunicamycine et la thapsigargin déclenche des réponses cellulaires au stress qui peuvent interférer avec le domaine fonctionnel de FBXO47. En outre, l'expression de FBXO47 peut être soumise à des changements induits par des modulateurs épigénétiques tels que la trichostatine A et la 5-azacytidine. Ces agents peuvent entraîner des modifications de la structure de la chromatine et des schémas de méthylation de l'ADN, respectivement, ce qui peut entraîner une augmentation de l'expression de FBXO47. L'acide rétinoïque agit au niveau de la transcription des gènes, où il peut moduler l'activité transcriptionnelle pour influencer les niveaux de FBXO47.
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