Inhibiteurs FAT1

Les inhibiteurs courants de FAT1 comprennent, entre autres, le cisplatine CAS 15663-27-1, la bléomycine CAS 11056-06-7, l'étoposide (VP-16) CAS 33419-42-0, le fluorouracile CAS 51-21-8 et l'Y-27632, base libre CAS 146986-50-7.

Les inhibiteurs de FAT1 sont une classe de composés chimiques qui ciblent et modulent l'activité de la protéine FAT1, un membre de la famille des protéines cadhérines. La protéine FAT1 est une cadhérine atypique, caractérisée par son domaine extracellulaire extraordinairement grand, qui comprend de nombreuses répétitions de cadhérine et un domaine intracellulaire distinct qui peut interagir avec diverses molécules de signalisation. L'inhibition de FAT1 peut conduire à des altérations des processus cellulaires tels que l'adhésion, la migration et la polarité cellulaire, étant donné que FAT1 est étroitement impliqué dans la régulation de ces voies. FAT1 est un composant crucial de la voie de signalisation Hippo, qui joue un rôle important dans le contrôle de la prolifération cellulaire et de l'apoptose. En inhibant FAT1, ces agents chimiques peuvent influencer les événements de signalisation en aval de cette voie, ce qui peut entraîner des modifications du comportement cellulaire.D'un point de vue structurel, les inhibiteurs de FAT1 possèdent souvent des structures moléculaires uniques conçues pour interagir avec des régions spécifiques de la protéine FAT1. Ces inhibiteurs peuvent être de petites molécules ou des produits biologiques plus importants conçus pour lier les domaines extracellulaires de la cadhérine ou les segments intracellulaires qui s'engagent dans des interactions protéine-protéine. La conception de ces inhibiteurs implique généralement des études détaillées sur la relation structure-activité (SAR) afin d'optimiser leur affinité de liaison et leur sélectivité pour la FAT1 par rapport aux autres membres de la famille des cadhérines. Cette sélectivité est cruciale car la famille des cadhérines est vaste et des effets hors cible pourraient résulter d'interactions avec d'autres cadhérines. L'interaction précise entre les inhibiteurs de FAT1 et leur protéine cible peut être élucidée grâce à des techniques telles que la cristallographie aux rayons X ou la cryo-microscopie électronique, qui fournissent des données structurelles à haute résolution. Ces données sont inestimables pour comprendre la dynamique moléculaire de l'inhibition de FAT1 et pour guider la conception d'inhibiteurs de nouvelle génération ayant une spécificité et une efficacité accrues dans la modulation des voies cellulaires ciblées.