Les activateurs du FAM115C englobent un spectre de composés chimiques qui initient une variété de voies biochimiques, conduisant finalement à l'amélioration de l'activité fonctionnelle du FAM115C. Par exemple, des composés tels que la forskoline et le 8-Bromo-cAMP exercent leurs effets en augmentant les niveaux intracellulaires d'AMPc, ce qui conduit à l'activation de la protéine kinase A (PKA). Étant donné que le FAM115C pourrait être un substrat de la PKA, ces activateurs pourraient favoriser sa phosphorylation et son activation. L'analogue du diacylglycérol PMA, connu pour activer la protéine kinase C (PKC), et la sphingosine-1-phosphate, qui module la signalisation par les récepteurs couplés à la protéine G, ont tous deux le potentiel d'initier des cascades de signalisation qui aboutissent à la phosphorylation et à l'activation ultérieure du FAM115C, en supposant qu'il existe une relation de régulation entre la PKC ou les voies GPCR et le FAM115C. En outre, les ionophores Ionomycine et A23187 (Calcimycine) augmentent les niveaux de calcium intracellulaire, déclenchant potentiellement des kinases dépendantes du calcium qui peuvent phosphoryler et activer le FAM115C.
La modulation des états de phosphorylation intracellulaire est un thème commun aux activateurs du FAM115C, comme le montre l'utilisation de produits chimiques tels que la thapsigargin et l'acide okadaïque. La thapsigargin perturbe l'homéostasie calcique en inhibant la Ca2+ ATPase du réticulum sarco/endoplasmique, ce qui entraîne une augmentation du calcium cytosolique susceptible d'activer les kinases en aval. En revanche, l'acide okadaïque entrave l'action des protéines phosphatases, maintenant les protéines dans un état phosphorylé qui pourrait favoriser l'activation du FAM115C. En outre, les acides gras tels que l'acide oléique peuvent modifier la dynamique des membranes et les interactions entre les protéines, créant ainsi un environnement propice à l'activation du FAM115C. L'épigallocatéchine gallate (EGCG) et l'anisomycine introduisent d'autres couches de régulation par le biais de l'inhibition des kinases et de l'activation des protéines kinases activées par le stress, ce qui pourrait renforcer l'activité du FAM115C par ces voies. Enfin, la capacité de la pyrithione de zinc à activer la signalisation MAPK fournit une autre voie par laquelle le FAM115C pourrait être phosphorylé et activé, soulignant les voies diverses mais interconnectées par lesquelles ces activateurs exercent leur influence sur la fonction du FAM115C.
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