ERp46 Activateurs

Les activateurs ERp46 courants comprennent, entre autres, la tunicamycine CAS 11089-65-9, la thapsigargin CAS 67526-95-8, l'acide 4-phénylbutyrique CAS 1821-12-1, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 et le sel de diphosphate de chloroquine CAS 50-63-5.

Les activateurs d'ERp46, tels que représentés ci-dessus, comprennent principalement des produits chimiques qui influencent la réponse au stress du réticulum endoplasmique et le repliement des protéines. Ces activateurs agissent indirectement en modifiant l'environnement cellulaire ou les voies de réponse au stress, influençant ainsi l'activité d'ERp46. Ces produits chimiques ne se lient pas directement à ERp46 ou ne le modifient pas, mais créent des conditions qui nécessitent son activité. Par exemple, des composés comme la tunicamycine et la thapsigargin induisent un stress du RE en perturbant les mécanismes normaux de traitement et de repliement des protéines. Ce stress active la réponse aux protéines non pliées (UPR), une voie cellulaire dans laquelle ERp46 joue un rôle crucial. L'activité d'ERp46 augmente à mesure qu'elle contribue au repliement des protéines mal repliées et au maintien de la fonction du RE.

D'autres composés, tels que l'acide 4-phénylbutyrique et le 4-phénylbutyrate de sodium, agissent comme des chaperons chimiques, réduisant le stress du RE et modulant l'environnement de repliement des protéines. Cette modulation peut influencer l'activité de ERp46, qui est directement impliqué dans les processus de repliement des protéines. En outre, les inhibiteurs du protéasome tels que le MG132 entraînent l'accumulation de protéines mal repliées dans le RE, ce qui peut à nouveau augmenter la demande d'activité isomérase d'ERp46. Des composés tels que la chloroquine et le peroxyde d'hydrogène, qui affectent respectivement la fonction lysosomale et le stress oxydatif, contribuent également à modifier l'environnement du RE, influençant ainsi indirectement l'activité d'ERp46.