Les inhibiteurs du PHF11C sont une classe de produits chimiques qui peuvent moduler l'interaction de la protéine avec la chromatine ou affecter ses niveaux d'expression et sa stabilité dans le noyau. La trichostatine A et le butyrate de sodium sont des inhibiteurs des histones désacétylases, ce qui peut conduire à une chromatine plus ouverte et transcriptionnellement active, affectant ainsi la capacité du PHF11C à se lier à ses cibles chromatiniennes. De même, le vorinostat, un autre inhibiteur d'HDAC, peut également entraîner une relaxation de la chromatine et donc potentiellement perturber la fonction du PHF11C. BIX-01294 et JQ1 ciblent les lecteurs de méthylation et d'acétylation de la chromatine, ce qui peut indirectement influencer les points d'interaction génomique pour le PHF11C. Ces composés peuvent modifier le contexte épigénétique dans lequel le PHF11C opère.
La 5-azacytidine peut être incorporée dans l'ADN ou l'ARN, ce qui peut affecter le statut de méthylation de l'ADN, une modification épigénétique clé qui pourrait influencer la liaison du PHF11C à l'ADN méthylé. La mithramycine A, en se liant à des séquences d'ADN riches en G-C, peut bloquer les sites de liaison génomique du PHF11C directement ou de ses facteurs de transcription partenaires indirectement. La chloroquine, par ses propriétés d'intercalation de l'ADN, peut perturber les interactions ADN-protéine, affectant potentiellement la dynamique de liaison du PHF11C. La génistéine, en inhibant les tyrosines kinases, peut altérer les états de phosphorylation des protéines et ainsi modifier l'interaction du PHF11C avec d'autres protéines. Le MG132, un inhibiteur du protéasome, peut conduire à une augmentation des niveaux de protéines nucléaires comme le PHF11C en inhibant leur dégradation. Le disulfirame, connu pour son action principale sur l'acétaldéhyde déshydrogénase, peut également affecter les processus d'acétylation dans le noyau, modulant ainsi potentiellement l'activité de la PHF11C. Enfin, l'I-CBP112 est un inhibiteur sélectif de la famille de protéines BET, qui peut avoir une influence indirecte sur la fonction du PHF11C en modifiant le recrutement de la machinerie transcriptionnelle vers des loci spécifiques où le PHF11C peut être actif.
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