La DP58 est une protéine qui peut être activée par divers mécanismes biochimiques, chacun d'entre eux impliquant une voie de signalisation ou un processus cellulaire distinct. L'un de ces mécanismes implique la stimulation directe de l'adénylate cyclase, entraînant une augmentation des niveaux d'AMPc, qui à son tour peut renforcer l'activité du DP58 par une phosphorylation dépendante de la PKA. De même, il a été démontré que l'activation de la protéine kinase activée par l'AMP (AMPK) phosphorylait et activait ensuite le DP58. Cette activation peut être réalisée par des composés qui stimulent directement l'AMPK ou indirectement par la modulation des niveaux d'énergie cellulaire. En outre, l'activité de la DP58 peut être influencée par des modifications des niveaux de calcium intracellulaire, car certains activateurs augmentent la concentration de calcium dans les cellules, ce qui peut favoriser les changements de conformation et l'activation de la DP58 en fonction du calcium.
En outre, la voie PKC peut phosphoryler le DP58 après activation par des mimétiques spécifiques du diacylglycérol, tandis que l'axe de signalisation PI3K/Akt, souvent activé par l'insuline, peut également conduire indirectement à l'activation du DP58 en modulant divers aspects du métabolisme cellulaire. D'autres voies d'activation comprennent la désacétylation des protéines par les activateurs SIRT1 ou l'inhibition de GSK-3, qui pourrait conduire à l'activation du DP58 en empêchant son inhibition par GSK-3. En outre, les modifications des niveaux de nucléotides cycliques, telles que l'augmentation de la GMPc par l'inhibition de la PDE5, peuvent renforcer la fonction du DP58 par l'activation de la protéine kinase dépendante de la GMPc. Certains composés peuvent également activer le DP58 en inhibant les voies inflammatoires ou en modifiant l'équilibre des kinases cellulaires.
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