Doxl2, codant pour la protéine 2 de type diamine oxydase, est censée avoir une activité de liaison à l'ion cuivre et est impliquée dans les processus métaboliques des amines. Opérant dans la membrane plasmique, elle partage une orthologie avec l'AOC1 humaine. L'activation de Doxl2 est régulée de manière complexe par divers activateurs chimiques. Le sulfate de cuivre active directement Doxl2 en fournissant des ions cuivre essentiels, en renforçant son activité de diamine oxydase et en catalysant l'oxydation des amines primaires. Des substrats comme l'histamine, la L-ornithine et la putrescine s'engagent directement dans la réaction enzymatique, illustrant l'activation directe en déclenchant la cascade catalytique de Doxl2 dans le métabolisme des amines.
Les activateurs indirects tels que le phosphate de pyridoxal et le benzoate de sodium modulent Doxl2 en servant de cofacteurs et en influençant les processus métaboliques des amines, respectivement. Des substances chimiques comme la cimétidine et le bleu de méthylène amplifient indirectement l'activité de Doxl2 en modulant les niveaux d'histamine et les processus d'oxydoréduction. Cette compréhension globale de l'activation de Doxl2 permet de comprendre son rôle crucial dans les processus métaboliques des amines et met en évidence les mécanismes complexes de régulation impliquant des interactions chimiques directes et indirectes. Ces activations soulignent l'importance de Doxl2 dans les processus cellulaires et mettent en lumière des pistes potentielles à explorer dans le contexte du métabolisme des amines et des voies connexes.
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