DnaJC10 Activateurs

Les activateurs DnaJC10 courants comprennent, sans s'y limiter, la curcumine CAS 458-37-7, le resvératrol CAS 501-36-0, l'acide tauroursodésoxycholique, sel de sodium CAS 14605-22-2, le salubrinal CAS 405060-95-9 et l'acétate de guanabenz CAS 23256-50-0.

Les activateurs DnaJC10 appartiennent à une classe chimique distincte qui interagit avec DnaJC10, un membre de la famille des protéines de choc thermique (HSP), et en module l'activité. Les protéines de choc thermique jouent un rôle crucial dans l'homéostasie cellulaire et la réponse au stress en contribuant au repliement correct des protéines, en empêchant l'agrégation des protéines et en facilitant le transport des protéines à travers les membranes cellulaires. DnaJC10, en particulier, est une protéine cochaperone qui collabore avec HSP70 pour réguler le repliement des protéines dans le réticulum endoplasmique (RE). Ce partenariat dynamique est essentiel pour maintenir la protéostase cellulaire et assurer le bon fonctionnement de divers processus cellulaires.

Les petites molécules classées comme activateurs de DnaJC10 présentent une affinité spécifique pour DnaJC10, induisant des changements de conformation qui renforcent son activité de chaperon. Ce faisant, ces activateurs contribuent à la stabilisation des structures protéiques dans le RE, favorisant ainsi une maturation et un trafic efficaces des protéines. Cette modulation de la fonction de DnaJC10 est particulièrement importante dans les environnements cellulaires soumis à un stress accru, où les exigences en matière de repliement des protéines sont plus élevées. L'identification et la caractérisation des activateurs de DnaJC10 fournissent des informations précieuses sur le réseau complexe d'interactions moléculaires qui régissent la protéostase cellulaire.