Inhibiteurs DAP-4

Les inhibiteurs courants de la DAP-4 comprennent, sans s'y limiter, la Staurosporine CAS 62996-74-1, le Bisindolylmaleimide I (GF 109203X) CAS 133052-90-1, le LY-333,531 Hydrochloride CAS 169939-93-9, le Gö 6983 CAS 133053-19-7 et le Ro 31-8220 CAS 138489-18-6.

Les inhibiteurs chimiques de la DAP-4 peuvent agir par différents mécanismes pour entraver sa fonction, principalement en ciblant la protéine kinase C (PKC), une enzyme qui joue un rôle central dans les voies de signalisation qui régulent l'activité de la DAP-4. La staurosporine, un inhibiteur de kinase bien connu, peut inhiber l'activité de la PKC, qui est probablement impliquée dans les événements de phosphorylation qui activent la DAP-4. De même, le Bisindolylmaleimide I, le LY333531 et le Ro-31-8220 sont des inhibiteurs spécifiques des isoformes de la PKC. En empêchant la PKC de phosphoryler ses substrats, ces inhibiteurs peuvent diminuer la régulation de la DAP-4 en fonction de la phosphorylation, ce qui conduit à son inhibition fonctionnelle. Par exemple, le LY333531, qui cible sélectivement la PKC bêta, peut réduire l'activité de la kinase, diminuant ainsi les signaux de phosphorylation nécessaires à la régulation de la DAP-4.

En outre, Go 6983 et Go 6976 sont des inhibiteurs puissants qui ciblent plusieurs isoformes de la PKC, bloquant ainsi potentiellement la cascade de phosphorylation qui activerait la DAP-4. La chélérythrine, en inhibant la PKC, peut également interférer avec la phosphorylation en aval qui contribue à l'activité de la DAP-4. La sotrastaurine et l'enzastaurine, qui inhibent toutes deux la PKC, en particulier l'isoforme bêta, peuvent réduire l'activation des voies de signalisation essentielles à la fonction de la DAP-4. Enfin, le Balanol agit comme un inhibiteur ATP-compétitif des protéines kinases, y compris la PKC, et peut perturber les processus de phosphorylation ATP-dépendants nécessaires à l'activité fonctionnelle de la DAP-4, entraînant ainsi une réduction de l'activité de la DAP-4 au sein de la cellule.