Inhibiteurs CYP2D34

Les inhibiteurs courants du CYP2D34 comprennent, entre autres, la quinidine CAS 56-54-2, la fluoxétine CAS 54910-89-3, la paroxétine CAS 61869-08-7, le ritonavir CAS 155213-67-5 et l'halopéridol CAS 52-86-8.

Les inhibiteurs chimiques du CYP2D34 comprennent une série de composés qui se lient directement au site actif de l'enzyme, entravant ainsi sa fonction métabolique normale. La quinidine, par exemple, est connue pour sa capacité à se lier de manière compétitive au CYP2D34, empêchant ainsi le métabolisme des substrats qui devrait normalement se produire. De même, la fluoxétine occupe le site actif du CYP2D34, ce qui inhibe la fonction de l'enzyme en empêchant l'interaction avec le substrat. La paroxétine fonctionne selon le même principe, en se liant au site actif et en empêchant l'activité enzymatique normale qui faciliterait normalement le métabolisme du substrat. La méthadone interagit également avec le CYP2D34 au niveau du site actif, ce qui entraîne une réduction de l'activité de l'enzyme et une diminution subséquente de la transformation du substrat.

Le ritonavir est un autre inhibiteur qui cible le CYP2D34, se liant directement à l'enzyme et interférant avec ses activités métaboliques caractéristiques. L'halopéridol diminue l'efficacité catalytique du CYP2D34 par une inhibition directe du site actif de l'enzyme, ce qui altère sa fonction normale. L'action de la diphénhydramine et de la chlorphéniramine en tant qu'inhibiteurs compétitifs leur permet de réduire la capacité métabolique du CYP2D34 en occupant le même site que celui auquel les substrats se lient normalement. La codéine entre en compétition avec les substrats endogènes pour se lier au site actif du CYP2D34, ce qui entraîne une diminution de l'activité enzymatique et, par conséquent, une diminution du métabolisme. Le dextrométhorphane inhibe également l'activité métabolique normale du CYP2D34 en se liant au site actif de l'enzyme, empêchant ainsi le traitement métabolique habituel. Le bufuralol et l'ajmalicine exercent tous deux leur action inhibitrice par le biais de mécanismes similaires, en entrant en compétition avec le site actif du CYP2D34, ce qui bloque l'interaction avec le substrat et réduit l'activité globale de l'enzyme. Chacun de ces produits chimiques exerce un effet inhibiteur direct sur le CYP2D34 par le biais d'interactions spécifiques sur son site actif, ce qui entraîne une diminution globale de la capacité de l'enzyme à traiter ses substrats.