Inhibiteurs CYP2D26

Les inhibiteurs courants du CYP2D26 comprennent, entre autres, la quinidine CAS 56-54-2, la fluoxétine CAS 54910-89-3, la paroxétine CAS 61869-08-7, l'amiodarone CAS 1951-25-3 et l'halopéridol CAS 52-86-8.

Les inhibiteurs chimiques du CYP2D26 comprennent une série de composés qui interagissent avec l'enzyme pour entraver sa fonction métabolique. La quinidine, un inhibiteur connu du CYP2D26, se lie de manière compétitive au site actif de l'enzyme, qui est crucial pour le métabolisme de divers substrats, empêchant ainsi ces substrats d'être métabolisés. De même, la fluoxétine et la paroxétine exercent leurs effets inhibiteurs en occupant le site actif de CYP2D26, ce qui entraîne une réduction de l'activité de l'enzyme. Cette inhibition compétitive est un mécanisme courant par lequel ces médicaments bloquent les capacités métaboliques du CYP2D26, garantissant que les substrats normalement métabolisés par le CYP2D26 ne sont pas traités.

D'autres inhibiteurs, tels que l'ajmalicine et l'amiodarone, se lient directement au CYP2D26, ce qui entraîne un blocage du site actif de l'enzyme. Cette liaison empêche l'accès et la transformation des substrats naturels de l'enzyme, ce qui inhibe efficacement la fonction du CYP2D26. L'halopéridol et le ritonavir adhèrent également à ce mode d'inhibition en interagissant directement avec le site actif du CYP2D26, ce qui réduit la capacité de l'enzyme à effectuer ses réactions métaboliques normales. Des composés comme la diphénhydramine, la chlorphéniramine, le bupropion, la sertraline et la méthadone sont d'autres exemples de produits chimiques qui inhibent le CYP2D26 en se liant directement au site actif. Cette interaction directe entrave la conversion des substrats par le CYP2D26, ce qui témoigne d'une stratégie cohérente entre les divers inhibiteurs chimiques pour réduire le rendement métabolique de cette enzyme. Chacun de ces produits chimiques se lie d'une manière qui entre en compétition avec les substrats naturels de CYP2D26, ce qui garantit que l'activité de l'enzyme est entravée et que les substrats restent inchangés.