Inhibiteurs Cyp2c69

Les inhibiteurs courants de Cyp2c69 comprennent, entre autres, le kétoconazole CAS 65277-42-1, le disulfirame CAS 97-77-8, le fluconazole CAS 86386-73-4, la cimétidine CAS 51481-61-9 et l'énoxacine CAS 74011-58-8.

CYP2C69, membre de la famille des enzymes du cytochrome P450, présente diverses fonctions, notamment l'oxydase de la caféine, la liaison à l'hème et les activités monooxygénases. Son implication prévisible dans la voie de l'époxygénase P450 et dans les processus métaboliques des xénobiotiques souligne son rôle dans l'homéostasie cellulaire. Orthologue de CYP2C19 et CYP2C9, CYP2C69 est impliqué dans des maladies telles que le paludisme à Plasmodium falciparum, l'oesophagite éosinophile, les maladies du métabolisme du glucose, l'aspergillose invasive et la polysensibilité chimique. La recherche d'inhibiteurs du CYP2C69 révèle un ensemble de produits chimiques susceptibles de moduler directement ou indirectement ses activités. Le kétoconazole et le fluconazole agissent comme des inhibiteurs directs en interférant avec l'activité de la monooxygénase, empêchant la participation de l'enzyme aux voies de l'oxydase de la caféine. Le disulfirame, un dissuasif contre l'alcool, inhibe indirectement le CYP2C69 en influençant l'activité de l'oxydase de la caféine et en perturbant les fonctions des organites intracellulaires délimités par la membrane, ce qui influence la participation prévue de l'enzyme aux processus de liaison de l'hème.

La cimétidine, la ranitidine et l'éconazole, antagonistes des récepteurs H2 et agents antifongiques respectivement, inhibent directement ou indirectement le CYP2C69 en modulant l'activité de la monooxygénase, influençant la participation prévue de l'enzyme dans les voies de l'oxydase de la caféine et de la liaison à l'hème. L'énoxacine, un antibiotique de la famille des fluoroquinolones, affecte directement l'activité de la caféine oxydase, en modifiant la dynamique du réticulum endoplasmique et en entravant la participation prévue de l'enzyme aux processus de liaison à l'hème. La phénylbutazone et le triméthoprime agissent comme des inhibiteurs directs en affectant respectivement les activités de la monooxygénase et de l'oxydase de la caféine, en modifiant la dynamique de la membrane intracellulaire et en influençant la participation prévue de l'enzyme aux processus de liaison à l'hème. Le voriconazole et le miconazole, des médicaments antifongiques, inhibent directement ou indirectement le CYP2C69 en interférant avec l'activité de la monooxygénase, ce qui affecte la participation de l'enzyme aux voies de l'oxydase de la caféine. La compréhension du rôle des inhibiteurs du CYP2C69 fournit des indications précieuses sur les fonctions complexes de cette enzyme et son implication dans les processus cellulaires, contribuant ainsi à une meilleure compréhension de ses implications dans la santé et la maladie. Des recherches plus approfondies sur ces produits chimiques et leurs interactions avec le CYP2C69 offrent des possibilités d'intervention et de progrès dans notre compréhension du métabolisme cellulaire.