Inhibiteurs Coronin 6

Les inhibiteurs courants de la coronine 6 comprennent, entre autres, la latrunculine A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, la cytochalasine D CAS 22144-77-0, le swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6, le jasplakinolide CAS 102396-24-7 et le Y-27632, base libre CAS 146986-50-7.

Les inhibiteurs de la coronine 6 peuvent être des composés tels que la latrunculine A et la cytochalasine D qui agissent en se liant directement aux monomères ou aux filaments d'actine, influençant ainsi le cycle de polymérisation et de dépolymérisation qui est crucial pour l'arrangement du cytosquelette et la motilité cellulaire. Le swinholide A, avec sa capacité unique à couper les filaments d'actine, et le jasplakinolide, qui stabilise ces filaments, démontrent les mécanismes dynamiques par lesquels l'activité de la coronine 6 peut être modulée. Cette modulation peut modifier la stabilité, l'organisation et la fonction du cytosquelette d'actine, affectant ainsi indirectement le rôle de la Coronine 6 dans la cellule.

D'autre part, des composés tels que Y-27632, ML-7 et blebbistatin fonctionnent en inhibant les kinases ou les ATPases qui régulent les composants du cytosquelette et leurs protéines associées, y compris potentiellement la Coronine 6. L'inhibition de ces enzymes entraîne une altération de la contractilité et de la mobilité, processus dans lesquels les coronines pourraient être impliquées. En outre, des inhibiteurs tels que CK-636 et SMIFH2 ciblent respectivement le complexe Arp2/3 et les formines, qui participent tous deux à la nucléation et à l'élongation des filaments d'actine, étapes clés de la dynamique de l'actine dans lesquelles les protéines Coronine pourraient jouer un rôle. La chélérythrine et la tropomyosine, bien que fonctionnellement différentes, représentent des mécanismes supplémentaires par lesquels le cytosquelette d'actine peut être modulé, influençant ainsi potentiellement les activités de la Coronine 6.