Les activateurs de COL14A1 englobent une gamme variée de composés chimiques qui participent à l'amélioration biochimique de l'activité fonctionnelle de COL14A1 par le biais de plusieurs voies et processus distincts. L'acide ascorbique, par exemple, est essentiel pour l'hydroxylation des résidus de proline dans le collagène; ce processus est indispensable à la formation et à la stabilisation de la triple hélice de collagène, dont COL14A1 est un constituant. Le sulfate de cuivre et le chlorure de manganèse (II) agissent comme cofacteurs pour des enzymes telles que la lysyl oxydase et la prolidase, respectivement, qui jouent un rôle dans la modification post-traductionnelle et le renouvellement des fibres de collagène, assurant ainsi l'intégrité structurelle et la synthèse continue indispensables à la fonction de COL14A1. De même, les composés de Genipin renforcent l'activité de COL14A1 en modulant la réticulation et la stabilité des fibres de collagène, ce qui peut être particulièrement important pendant la réparation et le remodelage des tissus.
En outre, des composés tels que l'acide lysophosphatidique (LPA) stimulent l'activité des fibroblastes, entraînant une augmentation de la synthèse et de la sécrétion de collagène, ce qui favorise indirectement l'activité de COL14A1 dans la matrice extracellulaire. Les anthocyanes et l'acide rétinoïque stimulent la prolifération et la différenciation des cellules cutanées, ce qui favorise la production de collagène et, par extension, l'activité de COL14A1 dans la santé de la peau. L'interaction de l'acide tannique avec les fibres de collagène augmente leur résistance à la dégradation et renforce leurs propriétés de traction, contribuant indirectement à l'amélioration du rôle structurel de COL14A1. Enfin, les éléments fondamentaux du collagène, la glycine et la proline, sont fournis de manière exogène pour augmenter la synthèse et la stabilité structurelle de COL14A1, garantissant ainsi le maintien des propriétés mécaniques des tissus conjonctifs. Collectivement, ces activateurs agissent par le biais de mécanismes cellulaires et moléculaires complexes qui aboutissent au renforcement de la fonction de COL14A1, une protéine qui fait partie intégrante du cadre structurel et réglementaire de la matrice extracellulaire dans divers tissus.
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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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L-Ascorbic acid, free acid | 50-81-7 | sc-202686 | 100 g | $45.00 | 5 | |
L'acide ascorbique est crucial pour l'hydroxylation des résidus de proline dans le collagène, un processus essentiel pour la stabilité et la maturation des fibres de collagène. En favorisant l'hydroxylation de la proline, l'acide ascorbique renforce directement l'activité fonctionnelle de COL14A1 en assurant une bonne synthèse du collagène et la stabilisation de la structure en triple hélice. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
Le cuivre est un cofacteur de la lysyl-oxydase, qui réticule les molécules de collagène. Des niveaux adéquats de cuivre, fournis par le sulfate de cuivre, peuvent assurer le bon fonctionnement de la lysyl oxydase, améliorant indirectement la stabilité et la force des réseaux de collagène où COL14A1 est intégré. | ||||||
Manganese(II) chloride beads | 7773-01-5 | sc-252989 sc-252989A | 100 g 500 g | $19.00 $30.00 | ||
Les ions manganèse sont des cofacteurs de la prolidase, une enzyme impliquée dans le recyclage de la proline issue de la dégradation du collagène. En soutenant l'activité de la prolidase, le chlorure de manganèse(II) favorise indirectement la disponibilité de la proline pour la nouvelle synthèse de COL14A1, améliorant ainsi son activité fonctionnelle dans la santé du tissu conjonctif. | ||||||
Genipin | 6902-77-8 | sc-203057 sc-203057A | 25 mg 100 mg | $80.00 $246.00 | 6 | |
La génipine est un réticulant naturel pour les protéines et peut être utilisée pour réticuler le collagène. Ce composé améliore la stabilité et la résistance des fibres de collagène à la dégradation enzymatique, augmentant indirectement l'activité fonctionnelle de COL14A1 en renforçant l'intégrité structurelle de ses fibrilles. | ||||||
Retinoic Acid, all trans | 302-79-4 | sc-200898 sc-200898A sc-200898B sc-200898C | 500 mg 5 g 10 g 100 g | $65.00 $319.00 $575.00 $998.00 | 28 | |
L'acide rétinoïque influence la prolifération et la différenciation des cellules de la peau et il a été démontré qu'il augmente la production de collagène. En favorisant la synthèse du collagène, il renforce indirectement l'activité fonctionnelle de COL14A1 dans les mécanismes de santé et de réparation de la peau. | ||||||
Gallotannin | 1401-55-4 | sc-202619 sc-202619A sc-202619B sc-202619C sc-202619D sc-202619E sc-202619F | 1 g 10 g 100 g 250 g 1 kg 2.5 kg 5 kg | $25.00 $36.00 $66.00 $76.00 $229.00 $525.00 $964.00 | 12 | |
La gallotannine (acide tannique) peut interagir avec le collagène, augmentant sa résistance à la dégradation enzymatique et renforçant la résistance à la traction. Cette interaction peut indirectement renforcer l'activité fonctionnelle de COL14A1 en stabilisant les fibrilles de collagène qu'il forme, contribuant ainsi à l'intégrité de la matrice extracellulaire. | ||||||
Glycine | 56-40-6 | sc-29096A sc-29096 sc-29096B sc-29096C | 500 g 1 kg 3 kg 10 kg | $40.00 $70.00 $110.00 $350.00 | 15 | |
La glycine est un constituant majeur du collagène. En fournissant un élément essentiel à la synthèse du collagène, la glycine exogène peut indirectement augmenter la production et la fonction de COL14A1, soutenant ainsi les rôles structurels et régulateurs du collagène dans divers tissus. | ||||||
L-Proline | 147-85-3 | sc-397196 sc-397196A sc-397196B sc-397196C | 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $37.00 $130.00 $204.00 $959.00 | ||
La proline est un autre acide aminé primaire du collagène. Un supplément de proline peut soutenir la synthèse du collagène, ce qui améliore indirectement l'activité fonctionnelle de COL14A1 en favorisant la formation de sa structure en triple hélice et sa stabilité, ce qui est essentiel pour les propriétés mécaniques des tissus conjonctifs. |