Chymotrypsin Substrats
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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Resorufin acetate | 1152-14-3 | sc-208300 | 25 mg | $194.00 | ||
L'acétate de résorufine agit comme un imitateur de la chymotrypsine en s'engageant dans des interactions non covalentes spécifiques avec le site actif de l'enzyme, facilitant une affinité de liaison unique. Ses caractéristiques structurelles permettent une stabilisation efficace du complexe enzyme-substrat, ce qui favorise une modification de la voie de réaction. Les propriétés électroniques du composé contribuent à un état de transition distinctif, augmentant le taux d'hydrolyse et influençant l'efficacité catalytique globale grâce à un alignement moléculaire précis. | ||||||
L-Alanyl-L-alanyl-L-phenylalanine 7-amido-4-methylcoumarin | 62037-41-6 | sc-218626 | 25 mg | $168.00 | ||
La L-Alanyl-L-alanyl-L-phénylalanine 7-amido-4-méthylcoumarine fonctionne comme un substrat de la chymotrypsine, présentant une affinité unique pour le site actif de l'enzyme par le biais d'interactions hydrophobes et de liaisons hydrogène. Sa fraction coumarine renforce la fluorescence, ce qui permet de surveiller en temps réel l'activité enzymatique. La flexibilité conformationnelle du composé facilite un positionnement optimal pendant la catalyse, ce qui entraîne une accélération de la cinétique de la réaction et un mécanisme distinct de renouvellement du substrat, ce qui est crucial pour comprendre les processus protéolytiques. | ||||||
Cathepsin G substrate Substrate | 70967-97-4 | sc-3134 | 25 mg | $128.00 | ||
Le substrat de la cathepsine G agit comme un substrat de la chymotrypsine, caractérisé par sa séquence peptidique spécifique qui favorise un clivage sélectif. Les motifs structurels uniques du substrat permettent de fortes interactions avec le site actif de l'enzyme, ce qui renforce la spécificité. Sa conformation dynamique permet un alignement efficace entre le substrat et l'enzyme, ce qui optimise les taux de réaction. En outre, les interactions du substrat avec les molécules d'eau environnantes influencent la solubilité et la stabilité, ce qui a un impact sur l'efficacité et la cinétique enzymatiques globales. | ||||||