Inhibiteurs Chondroitinase

Les inhibiteurs courants de la chondroïtinase comprennent, entre autres, le sulfate de cuivre(II) CAS 7758-98-7, le zinc CAS 7440-66-6, le nitrate d'argent CAS 7761-88-8, le fluorure de phénylméthylsulfonyle CAS 329-98-6 et la 1,10-Phénanthroline CAS 66-71-7.

Les inhibiteurs chimiques de la chondroitinase peuvent perturber son activité enzymatique par divers mécanismes, impliquant souvent l'interaction avec son site actif ou des cofacteurs essentiels. Le sulfate de cuivre(II) peut inactiver la chondroïtinase en interagissant avec son site actif, ce qui peut entraîner une altération de la structure tertiaire ou quaternaire de l'enzyme. Le chlorure de zinc entre en compétition avec les ions métalliques essentiels à l'activité de la chondroïtinase, réduisant ainsi sa capacité à fonctionner. Le nitrate d'argent inhibe davantage la chondroïtinase en se liant aux groupes thiol des résidus cystéine, essentiels au maintien de la conformation active et de la fonction de l'enzyme. L'acide éthylènediaminetétraacétique (EDTA) est un autre agent chélateur qui séquestre les ions métalliques nécessaires à la chondroïtinase, ce qui entraîne une perte d'activité enzymatique.

En outre, le résidu sérine dans le site actif de la chondroitinase peut être modifié de manière irréversible par le fluorure de phénylméthylsulfonyle (PMSF), ce qui entraîne une inhibition directe de sa fonction. La phénanthroline 1,10 agit en chélatant les ions métalliques essentiels, privant la chondroïtinase des cofacteurs nécessaires à son action. Le N-Ethylmaléimide (NEM) et l'Iodoacétamide peuvent modifier les résidus cystéine de l'enzyme, qui sont essentiels à la catalyse, par alkylation des groupes thiol, ce qui inactive la chondroïtinase. Les inhibiteurs tels que la pepsatine A et la leupeptine ciblent les protéases potentiellement impliquées dans le traitement post-traductionnel ou l'activation de la chondroitinase, inhibant ainsi indirectement la fonction de l'enzyme. Enfin, l'E-64 se lie de manière irréversible aux protéases à cystéine, qui pourraient être responsables de la maturation ou de la dégradation de la chondroitinase, et sa liaison garantit que l'enzyme reste inactive.