Cdc37L1 Activateurs

Les activateurs courants de Cdc37L1 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, la 8-bromoadénosine 3',5'-cyclique monophosphate CAS 76939-46-3, le PMA CAS 16561-29-8, l'ionomycine CAS 56092-82-1 et l'insuline CAS 11061-68-0.

Cdc37L1 joue un rôle crucial en tant que cochaperone HSP90 dans le repliement et la maturation de diverses protéines kinases. Son activité fonctionnelle peut être renforcée par des composés qui augmentent les niveaux intracellulaires d'AMPc, activant ainsi des protéines kinases telles que la PKA qui peut phosphoryler et amplifier l'activité de Cdc37L1. Certains analogues de l'AMPc sont particulièrement aptes à activer directement la PKA, entraînant des événements de phosphorylation qui renforcent la fonction de Cdc37L1. En outre, l'activation de la protéine kinase C par des composés spécifiques peut stimuler des cascades de phosphorylation qui potentialisent encore l'activité de cette cochaperone. L'élévation des niveaux de calcium intracellulaire par d'autres moyens chimiques contribue également à l'activation des protéines dépendantes du calcium, ce qui constitue une autre voie par laquelle l'activité de Cdc37L1 peut être régulée à la hausse.

Outre les voies de phosphorylation, l'activité de Cdc37L1 peut être indirectement influencée par des modifications de la demande de la cellule en matière d'activité de chaperon. Les composés qui interagissent avec HSP90 et perturbent sa fonction peuvent par inadvertance nécessiter un rôle accru de Cdc37L1 dans la stabilisation des protéines clientes. Ceci est également vrai pour les voies de signalisation qui impliquent la modulation de l'activité des protéines kinases, où les inhibiteurs de kinases spécifiques peuvent conduire à des mécanismes compensatoires qui augmentent le besoin et l'activité de Cdc37L1. En outre, la modulation de la prénylation des protéines par certains composés peut entraîner une plus grande dépendance à l'égard de la fonction chaperonne de Cdc37L1 pour stabiliser les protéines non prénylées.