CD164 Activateurs

Les activateurs CD164 courants comprennent, sans s'y limiter, l'acide CMP-Sialic, sel monosodique CAS 3063-71-6, les billes de chlorure de manganèse(II) CAS 7773-01-5, le chlorure de calcium anhydre CAS 10043-52-4, la tunicamycine CAS 11089-65-9 et la swainsonine CAS 72741-87-8.

Les activateurs de CD164 sont des composés divers qui influencent principalement l'état de glycosylation et les capacités d'interaction de CD164, ce qui a un impact sur son rôle dans l'adhésion cellulaire et la signalisation. La glycosylation est une modification post-traductionnelle critique pour le CD164, et des composés tels que l'acide sialique CMP, le sel monosodique et les billes de chlorure de manganèse(II) renforcent ce processus. L'acide sialique CMP, sel monosodique, contribue à la glycosylation du CD164, essentielle à son fonctionnement optimal dans la signalisation cellulaire et les interactions cellule-cellule. Les billes de chlorure de manganèse(II) servent de cofacteur, améliorant le processus de glycosylation et renforçant ainsi l'activité du CD164. La galectine-3, qui se lie au CD164 glycosylé, renforce encore son rôle dans les réponses immunitaires et l'hématopoïèse par le biais d'interactions cellule-cellule. En outre, le chlorure de calcium anhydre influence la glycosylation et la stabilité structurelle du CD164, ce qui indique l'importance des ions calcium dans le maintien de l'intégrité fonctionnelle des glycoprotéines telles que le CD164.

En outre, la modulation du schéma de glycosylation du CD164 par divers inhibiteurs présente un mécanisme de régulation complexe. Des composés comme la tunicamycine et le Benzyl-α-GalNAc modifient l'état de glycosylation du CD164, ce qui a un impact sur son rôle dans l'adhésion et la signalisation cellulaires. La neuraminidase, en éliminant les résidus d'acide sialique, met en évidence les schémas de glycosylation sous-jacents, ce qui affecte la fonctionnalité du CD164. La Swainsonine et la Kifunensine, inhibiteurs de processus de glycosylation spécifiques, jouent également un rôle dans la modification de l'activité du CD164. L'effet de déglycosylation de la PNGase F souligne l'importance de la glycosylation liée à l'azote dans la stabilité et la fonction de CD164. La Brefeldine A perturbe l'appareil de Golgi, influençant la glycosylation et le trafic de CD164, affectant ainsi ses capacités de signalisation et d'interaction. La castanospermine, un autre inhibiteur de la glycosylation, démontre également la régulation complexe de la fonction de CD164 par son état de glycosylation. Ces activateurs et modulateurs soulignent collectivement le rôle critique de la glycosylation dans la régulation fonctionnelle de CD164, en particulier dans son implication dans l'adhésion cellulaire, les voies de signalisation et divers processus physiologiques.