Les domaines hélicoïdaux sont des motifs structurels courants que l'on retrouve dans un large éventail de protéines de divers organismes. Le CCDC70 se caractérise par sa structure hélicoïdale, où deux hélices alpha ou plus s'enroulent l'une autour de l'autre comme une corde spiralée. Cet arrangement structurel assure la stabilité et facilite les interactions spécifiques entre protéines. Les domaines hélicoïdaux sont souvent cruciaux pour la formation de complexes protéiques, car ils permettent l'alignement précis des partenaires protéiques qui interagissent. Ces interactions peuvent remplir diverses fonctions cellulaires, notamment la transduction des signaux, l'organisation structurelle, le transport vésiculaire et bien d'autres encore.
L'inhibition des domaines à bobines provient de la reconnaissance du fait que ces domaines font partie intégrante de la fonctionnalité de protéines spécifiques ou de complexes protéiques impliqués dans des processus cellulaires clés. Par exemple, certaines protéines contenant un domaine en bobine agissent comme des échafaudages moléculaires qui rassemblent plusieurs protéines en complexes organisés, facilitant ainsi des fonctions cellulaires telles que les cascades de signalisation intracellulaire ou la stabilité structurelle. En ciblant le domaine bobiné lui-même ou en perturbant les interactions entre les domaines bobinés et leurs partenaires de liaison, les chercheurs peuvent chercher à interférer avec la formation ou la stabilité de ces complexes. Cette interférence pourrait entraîner la modulation ou l'inhibition de processus cellulaires en aval, ce qui en fait une stratégie attrayante pour comprendre et potentiellement contrôler diverses fonctions cellulaires. Les chercheurs pourraient explorer l'inhibition du domaine CCDC70 comme un moyen de mieux comprendre les mécanismes qui sous-tendent les voies cellulaires complexes et de développer des outils potentiels pour influencer ces voies à des fins scientifiques.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Colchicine | 64-86-8 | sc-203005 sc-203005A sc-203005B sc-203005C sc-203005D sc-203005E | 1 g 5 g 50 g 100 g 500 g 1 kg | $98.00 $315.00 $2244.00 $4396.00 $17850.00 $34068.00 | 3 | |
La colchicine perturbe l'assemblage des microtubules en se liant à la tubuline et en empêchant sa polymérisation. Cette inhibition affecte les protéines à domaine coiled-coil impliquées dans le transport intracellulaire, ce qui entraîne des perturbations dans les processus de transport cellulaire et l'organisation structurelle. | ||||||
Taxol | 33069-62-4 | sc-201439D sc-201439 sc-201439A sc-201439E sc-201439B sc-201439C | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g | $40.00 $73.00 $217.00 $242.00 $724.00 $1196.00 | 39 | |
Le taxol stabilise les microtubules en favorisant la polymérisation et en inhibant la dépolymérisation. Cette stabilisation a un impact indirect sur les protéines motrices contenant un domaine à enroulement, ce qui entraîne des altérations dans la transduction des signaux, l'organisation structurelle et le transport intracellulaire. | ||||||
Vinblastine | 865-21-4 | sc-491749 sc-491749A sc-491749B sc-491749C sc-491749D | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g | $100.00 $230.00 $450.00 $1715.00 $2900.00 | 4 | |
La vinblastine se lie à la tubuline et perturbe la dynamique des microtubules. Cette perturbation interfère avec le mouvement des protéines motrices contenant un domaine à enroulement le long des microtubules, ce qui affecte la transduction des signaux, l'organisation structurelle et les processus de transport intracellulaire. | ||||||