Les inhibiteurs de cathepsines appartiennent à une classe spécifique de composés chimiques conçus pour cibler et inhiber l'activité des cathepsines, un groupe de protéases ou d'enzymes qui jouent un rôle crucial dans divers processus cellulaires, en particulier dans la dégradation des protéines, la régulation des réponses immunitaires et le remodelage des tissus. Les cathepsines se trouvent principalement dans les lysosomes, où elles participent à la décomposition des déchets cellulaires et à la digestion des protéines. Ces enzymes font partie de la famille des protéases à cystéine de type papaïne et sont classées par lettres, comme les cathepsines B, L et K, en fonction de leurs propriétés biochimiques distinctes et de la spécificité de leur substrat. Les inhibiteurs de cathepsines sont des outils de recherche essentiels qui permettent aux scientifiques d'étudier les fonctions et la régulation de ces enzymes dans les processus cellulaires et leurs implications dans la santé et la maladie.
Les inhibiteurs de cathepsines sont généralement composés de petites molécules ou de composés chimiques conçus pour interférer avec l'activité enzymatique de cathepsines spécifiques. En inhibant les cathepsines, ces composés peuvent potentiellement perturber leur rôle dans la dégradation des protéines et la régulation immunitaire, ce qui entraîne des altérations des processus cellulaires. Les chercheurs utilisent les inhibiteurs de cathepsines en laboratoire pour manipuler l'activité de ces enzymes et étudier leurs rôles dans divers contextes biologiques, tels que l'inflammation, le remodelage des tissus et les métastases cancéreuses. Ces inhibiteurs fournissent des informations précieuses sur les mécanismes moléculaires par lesquels les cathepsines influencent les fonctions cellulaires et contribuent à une meilleure compréhension de leur importance dans le contexte de la biologie cellulaire et de la physiologie. Bien que les inhibiteurs de cathepsines puissent avoir des implications plus larges, leur objectif principal est d'aider les scientifiques à déchiffrer les complexités des processus médiés par les cathepsines.
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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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H-Leu-Phe-OH | 3063-05-6 | sc-391292 sc-391292A | 50 mg 100 mg | $170.00 $270.00 | ||
H-Leu-Phe-OH agit comme un inhibiteur sélectif des cathepsines, démontrant une capacité unique à moduler l'activité enzymatique grâce à sa séquence d'acides aminés spécifique. Le composé s'engage dans des interactions non covalentes, stabilisant le complexe enzyme-inhibiteur et modifiant la voie catalytique. Ses caractéristiques structurelles facilitent l'inhibition compétitive, ce qui permet de mieux comprendre la dynamique de la régulation protéolytique. Ce comportement souligne son rôle dans l'élucidation de la cinétique enzymatique et de la spécificité des voies protéolytiques. | ||||||
Z-Phe-Tyr(tBu)-diazomethylketone | 114014-15-2 | sc-222423 | 1 mg | $67.00 | ||
Le Z-Phe-Tyr(tBu)-diazométhylcétone est un puissant inhibiteur de la cathepsine, caractérisé par sa fraction diazométhylcétone unique qui permet une modification covalente du site actif. Ce composé présente une forte affinité pour l'enzyme, ce qui entraîne une inhibition irréversible. Son groupe t-butyle volumineux renforce la sélectivité, tandis que les résidus aromatiques contribuent aux interactions d'empilement π-π, influençant la dynamique de la liaison. Le profil de réactivité du composé fournit des informations précieuses sur les mécanismes de régulation et la spécificité de l'enzyme. |