caspase-8 Substrats

Ac-DEVD-AFC est un substrat fluorogène spécifiquement conçu pour la caspase-8, présentant des interactions uniques qui facilitent son clivage. La structure du substrat permet une liaison efficace au site actif, favorisant une hydrolyse rapide et une émission de fluorescence lors de l'action enzymatique. Son profil cinétique révèle un taux de renouvellement élevé, ce qui en fait une sonde efficace pour surveiller l'activité de la caspase-8. La conception du substrat améliore la spécificité, minimisant la réactivité croisée avec d'autres caspases, garantissant ainsi une évaluation précise des processus apoptotiques.

Ac-DEVD-pNA est un substrat synthétique conçu pour la caspase-8, caractérisé par sa capacité à subir un clivage protéolytique spécifique. Le groupement p-nitroaniline produit un signal chromogène distinct lors de l'action enzymatique, ce qui permet une détection sensible. Sa configuration structurelle favorise une interaction optimale avec le site actif de la caspase-8, ce qui se traduit par un profil cinétique de réaction défini. Ce substrat présente une interférence minimale d'autres protéases, ce qui garantit une mesure précise de l'activité de la caspase-8 dans les voies apoptotiques.

Ac-IETD-AFC est un substrat synthétique conçu pour la caspase-8, doté d'un composant fluorogène unique qui émet une fluorescence lors du clivage. La structure de ce substrat améliore l'affinité de la liaison avec le site actif de la caspase-8, facilitant ainsi une cinétique de réaction rapide. Les interactions spécifiques entre l'Ac-IETD-AFC et la caspase-8 permettent une détection sélective, minimisant la réactivité croisée avec d'autres caspases. Sa sensibilité à l'activité enzymatique en fait un outil puissant pour l'étude des voies de signalisation apoptotiques.

Z-DEVD-AFC est un substrat fluorogénique spécialisé pour la caspase-8, caractérisé par sa séquence peptidique unique qui favorise le clivage sélectif. La conception du substrat intègre un fluorophore qui émet un signal distinct lors de l'action enzymatique, ce qui permet de surveiller en temps réel l'activité de la caspase-8. Ses caractéristiques structurelles optimisent l'interaction avec le site actif de l'enzyme, garantissant une spécificité élevée et des taux de réaction efficaces, ce qui le rend idéal pour disséquer les mécanismes apoptotiques.