Les inhibiteurs de la carnitine acétyltransférase représentent une classe de composés chimiques conçus pour moduler l'activité de l'enzyme carnitine acétyltransférase (CAT). Cette enzyme joue un rôle essentiel dans la régulation du métabolisme des acides gras dans les mitochondries, principalement en facilitant le transport des groupes acyles, présents dans les acides gras à longue chaîne, dans la matrice mitochondriale en vue d'une β-oxydation ultérieure. En substance, la carnitine acétyltransférase agit comme un gardien moléculaire, médiant l'étape cruciale du transfert des groupes acyles de la coenzyme A (CoA) à la carnitine, permettant leur translocation à travers la membrane mitochondriale interne. Par conséquent, l'inhibition de cette enzyme peut avoir des effets profonds sur l'homéostasie énergétique cellulaire, en particulier dans les tissus à forte demande métabolique, tels que le cœur et les muscles squelettiques.
Les inhibiteurs de la carnitine acétyltransférase agissent généralement en interférant avec l'activité enzymatique de la CAT, empêchant le transfert des groupes acyles de la CoA à la carnitine. Cette inhibition peut entraîner une réduction du transport des molécules d'acyl-CoA à longue chaîne dans la matrice mitochondriale, ce qui entraîne une modification du métabolisme énergétique cellulaire. En inhibant cette étape clé de l'oxydation des acides gras, ces composés peuvent modifier l'équilibre entre l'utilisation du glucose et des acides gras, en favorisant potentiellement la glycolyse et l'oxydation du glucose au détriment du catabolisme des acides gras. Cette modification du flux métabolique peut avoir des implications sur la production d'énergie, en particulier dans les situations où la demande d'ATP est élevée, comme lors d'un effort physique ou dans des conditions ischémiques. Par conséquent, l'étude et le développement d'inhibiteurs de la carnitine acétyltransférase contribuent à notre compréhension des mécanismes de régulation complexes qui régissent le métabolisme énergétique cellulaire.
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