Inhibiteurs cadherin-8

Les inhibiteurs courants de la cadhérine 8 comprennent, entre autres, la trichostatine A CAS 58880-19-6, la 5-Aza-2′-Désoxycytidine CAS 2353-33-5, l'α-Amanitine CAS 23109-05-9, la rapamycine CAS 53123-88-9 et le bortézomib CAS 179324-69-7.

Les inhibiteurs de la cadhérine 8 appartiennent à une classe chimique spécifique de molécules conçues pour cibler et moduler l'activité de la cadhérine 8, un type de molécule d'adhésion cellulaire qui joue un rôle crucial dans l'adhésion cellule-cellule et l'organisation des tissus. Les cadhérines sont une famille de protéines transmembranaires dépendantes du calcium qui se trouvent à la surface des cellules et qui sont essentielles au maintien de l'intégrité structurelle des tissus et des organes dans l'ensemble du corps. La cadhérine 8, en particulier, est principalement exprimée dans le système nerveux central et est impliquée dans divers processus de développement, notamment la migration neuronale et le guidage des axones.

Ces inhibiteurs sont conçus pour interférer avec la fonction normale de la cadhérine-8 en se liant à elle, en perturbant ses propriétés adhésives et en empêchant son interaction avec d'autres molécules de cadhérine sur les cellules voisines. Cette perturbation de l'adhésion cellulaire médiée par la cadhérine 8 peut avoir des implications significatives dans divers processus biologiques, y compris le développement neuronal, la morphogenèse des tissus et dans les états pathologiques où l'adhésion cellulaire aberrante est un facteur. Le mécanisme d'action précis des inhibiteurs de la cadhérine 8 peut varier en fonction de leur structure chimique, mais l'objectif principal est de perturber les interactions normales de la cadhérine 8 de manière contrôlée. Les chercheurs ont exploré ces inhibiteurs afin de mieux comprendre la biologie fondamentale de l'adhésion cellulaire et d'étudier leurs applications dans divers domaines de recherche.