C19orf77 Activateurs

Les activateurs courants du C19orf77 comprennent, entre autres, la Forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, le PMA CAS 16561-29-8, l'Ionomycine CAS 56092-82-1 et la (-)-Epinephrine CAS 51-43-4.

Les C19orf77 utilisent diverses voies de signalisation intracellulaires pour moduler l'activité de cette protéine. La forskoline est connue pour stimuler directement l'adénylyl cyclase, qui catalyse la conversion de l'ATP en AMPc, un messager secondaire qui active la protéine kinase A (PKA). Une fois activée, la PKA peut phosphoryler des protéines cibles, dont le C19orf77, s'il sert de substrat à cette kinase, ce qui entraîne des changements dans son activité. De même, l'IBMX agit en inhibant les phosphodiestérases, enzymes qui dégradent l'AMPc. En empêchant la dégradation de l'AMPc, l'IBMX soutient indirectement l'activation de la PKA, qui peut alors continuer à phosphoryler et à affecter l'activité du C19orf77. Le dibutyryl-cAMP, un analogue synthétique de l'AMPc, est capable de se diffuser dans les cellules et d'activer directement la PKA, évitant ainsi le recours à des activateurs en amont comme la forskoline et fournissant ainsi un moyen plus direct de promouvoir l'activité du C19orf77 par le biais de la phosphorylation.

L'activation du C19orf77 peut également se produire par des voies qui n'impliquent pas directement l'AMPc. La PMA, par exemple, active la protéine kinase C (PKC), une autre famille de protéines kinases spécifiques à la sérine/thréonine. La PKC peut alors phosphoryler le C19orf77 s'il fait partie de ses substrats. L'ionomycine augmente les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui peut activer une série de kinases dépendantes du calcium capables de modifier le C19orf77. L'épinéphrine, qui se lie aux récepteurs adrénergiques, peut également augmenter les niveaux d'AMPc intracellulaire, activant ainsi la PKA et influençant l'activité du C19orf77. L'insuline déclenche la voie PI3K/AKT, où la kinase AKT pourrait phosphoryler le C19orf77 s'il est impliqué dans cette cascade de signalisation. L'anisomycine active les protéines kinases activées par le stress, telles que JNK, qui peuvent cibler la phosphorylation du C19orf77. Les inhibiteurs des protéines phosphatases comme l'acide okadaïque et la caliculine A peuvent augmenter l'état de phosphorylation des protéines, y compris le C19orf77, en empêchant leur déphosphorylation. L'acide rétinoïque affecte l'expression des gènes et les modifications ultérieures des protéines, ce qui peut altérer l'activité de la kinase ou de la phosphatase concernant le C19orf77. Enfin, la pyrithione de zinc peut moduler les voies de transduction du signal, ce qui peut influencer l'état d'activation du C19orf77 par l'intermédiaire de diverses kinases ou en s'engageant dans des interactions avec des métalloprotéines.