C17orf85 Activateurs

Les activateurs courants du C17orf85 comprennent, entre autres, la Forskoline CAS 66575-29-9, l'Ionomycine CAS 56092-82-1, le PMA CAS 16561-29-8, le LY 294002 CAS 154447-36-6 et le PD 98059 CAS 167869-21-8.

La forskoline cible l'enzyme adénylyl cyclase, provoquant une augmentation des niveaux d'AMPc qui active secondairement la PKA. Les événements de phosphorylation qui en résultent descendent en cascade pour modifier potentiellement le comportement de C17orf85. De même, l'analogue de l'AMPc, le Dibutyryl-cAMP, contourne les récepteurs en amont et stimule directement la PKA, créant ainsi une voie parallèle vers la même destination. Le flux de calcium à l'intérieur de la cellule est un autre canal de changement. L'Ionomycine et l'A23187, deux ionophores calciques, augmentent les concentrations de calcium intracellulaire, activant les kinases dépendantes du calcium qui peuvent influencer les protéines opérant dans la même sphère que le C17orf85. Le BAPTA-AM, quant à lui, séquestre le calcium, modifiant subtilement l'équilibre de la signalisation médiée par le calcium.

La protéine kinase C est mise en action par le PMA, qui peut reconfigurer le paysage de phosphorylation de la cellule, impliquant l'activation de protéines dans la sphère de signalisation de C17orf85. La thapsigargin, un agent de stress, perturbe l'homéostasie calcique en inhibant le SERCA, déclenchant ainsi une réponse au stress qui peut indirectement affecter l'activation de C17orf85. L'inhibition réglementaire est tout aussi cruciale que l'activation, et des composés tels que LY294002, PD98059 et U0126 en sont l'illustration en ciblant des kinases clés telles que PI3K et MEK. Ces molécules entraînent des changements nuancés dans l'équilibre cellulaire, conduisant potentiellement à un état d'activation modifié du C17orf85 par le biais d'ajustements de signalisation compensatoires. Le 2-désoxyglucose introduit un stress métabolique en entravant la glycolyse, ce qui peut à son tour activer des voies de réponse au stress qui se croisent avec le réseau de régulation de C17orf85. L'acide okadaïque conclut l'ensemble en empêchant la déphosphorylation des protéines, en maintenant un état de phosphorylation accrue qui pourrait indirectement affecter l'activité de C17orf85.