L'adénosine 3',5'-cyclique monophosphate, un messager secondaire omniprésent, peut activer la protéine kinase A, déclenchant une cascade de phosphorylation susceptible d'altérer la fonction de diverses protéines. Le gallate d'épigallocatéchine, plus qu'un simple antioxydant, a la capacité d'influencer la voie NF-κB, affectant potentiellement l'activité de nombreuses protéines. Le butyrate de sodium et la curcumine sont des composés qui modifient l'expression des gènes en interagissant avec la machinerie épigénétique ou en modulant d'importantes voies de signalisation cellulaire comme la MAPK. Ces changements dans l'expression des gènes ou la modification des protéines peuvent avoir des effets considérables sur l'activité des protéines. Le resvératrol, en activant SIRT1, et l'ionomycine, par son impact sur les niveaux de calcium intracellulaire, illustrent les diverses stratégies par lesquelles les fonctions cellulaires peuvent être régulées, en affectant l'activité des protéines soit directement, soit indirectement.
L'activation de la protéine kinase C par des esters de phorbol comme le PMA illustre une autre voie de modulation des protéines, tandis que des inhibiteurs tels que LY294002 et PD98059, qui ciblent des nœuds de signalisation clés comme PI3K et MEK, soulignent l'interconnexion des voies cellulaires et leur impact collectif sur la fonction des protéines. La complexité de ces voies est également mise en évidence par des composés tels que SP600125 et SB203580, qui modulent les voies JNK et p38 MAPK, offrant un aperçu de la manière dont la spécificité de la signalisation peut se traduire par une activité protéique différentielle. Enfin, l'inhibition de mTOR par la rapamycine signale une interaction profonde entre la croissance cellulaire, la synthèse des protéines et la régulation de l'activité.
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