Date published: 2025-10-12

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Inhibiteurs C14orf48

Les inhibiteurs courants de la C14orf48 comprennent, entre autres, la staurosporine CAS 62996-74-1, le LY 294002 CAS 154447-36-6, le PD 98059 CAS 167869-21-8, le SB 203580 CAS 152121-47-6 et la rapamycine CAS 53123-88-9.

Les inhibiteurs de C14orf48 englobent une gamme variée de composés qui exercent leurs effets en interrompant des voies de signalisation et des processus biochimiques spécifiques. Ces inhibiteurs ciblent des mécanismes de régulation clés qui sont essentiels à l'activité fonctionnelle du C14orf48, ce qui conduit à son inhibition. Par exemple, certains inhibiteurs de ce groupe bloquent les cascades de signalisation des kinases qui sont potentiellement cruciales pour l'état de phosphorylation de C14orf48, qui est un modulateur pivot de son activité. La perturbation de ces voies garantit que le C14orf48 ne subit pas la phosphorylation nécessaire, ce qui inhibe son activité. De plus, certains composés ciblent spécifiquement les voies PI3K/Akt et MAPK/ERK, qui font souvent partie intégrante de la régulation des protéines. En bloquant l'activité de ces molécules de signalisation, les inhibiteurs empêchent la transmission de signaux qui pourraient être nécessaires pour que le C14orf48 exerce ses fonctions cellulaires.

En outre, d'autres inhibiteurs de la sélection agissent en inhibant les voies de signalisation mTOR, ce qui pourrait affecter l'activité du C14orf48 en raison du rôle de cette voie dans la régulation de la croissance et du métabolisme cellulaires, qui pourrait être critique pour la fonction du C14orf48. Les inhibiteurs du protéasome jouent également un rôle dans l'inhibition du C14orf48, mais par le biais d'un mécanisme différent. Ils augmentent l'accumulation de protéines ubiquitinées, ce qui pourrait inclure le C14orf48 s'il est soumis à une régulation par ubiquitination. Cette accumulation peut entraîner une diminution du nombre de C14orf48 fonctionnels en raison de la présence d'étiquettes d'ubiquitine qui sont normalement un signal pour la dégradation des protéines.

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