BSPRY est une protéine qui peut être activée par divers mécanismes biochimiques impliquant la modulation des systèmes de messagers secondaires intracellulaires et des kinases. L'une des principales voies d'activation de BSPRY est l'élévation de l'AMP cyclique (AMPc) dans la cellule. Certains composés sont connus pour augmenter directement l'activité de l'adénylyl cyclase ou pour inhiber la dégradation de l'AMPc, ce qui maintient des niveaux élevés de ce messager secondaire. L'augmentation de l'AMPc qui en résulte active la protéine kinase A (PKA), une kinase qui phosphoryle une pléthore de protéines, dont BSPRY. La phosphorylation par la PKA est une modification post-traductionnelle critique qui conduit à l'activation fonctionnelle de BSPRY, influençant ainsi son rôle dans les processus cellulaires. En outre, l'activation des récepteurs couplés aux protéines G par des ligands spécifiques entraîne la production d'AMPc, ce qui perpétue la cascade d'activation aboutissant à la phosphorylation de BSPRY.
Un autre mécanisme d'activation de BSPRY implique la modulation des niveaux de calcium intracellulaire. Les ionophores calciques peuvent augmenter la concentration cytosolique d'ions calcium, qui sont des messagers secondaires essentiels dans la signalisation cellulaire. L'augmentation des niveaux de calcium peut activer diverses protéines kinases dépendantes du calcium qui ont la capacité de phosphoryler la BSPRY. En outre, l'activation de la protéine kinase C (PKC) par certains diesters est connue pour phosphoryler une série de protéines, dont potentiellement la BSPRY. L'action concertée de ces protéines kinases dépendantes du calcium et de la PKC peut conduire à la phosphorylation et à l'activation de BSPRY.
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