Inhibiteurs BLM hydrolase

Les inhibiteurs courants de la BLM hydrolase comprennent, sans s'y limiter, le N-Ethylmaléimide CAS 128-53-0, l'α-Iodoacétamide CAS 144-48-9, l'E-64 CAS 66701-25-5, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5 et le Fluorure de phénylméthylsulfonyle CAS 329-98-6.

La classe des inhibiteurs de la BLMH comprendrait une variété de composés chimiques qui peuvent interférer avec la capacité de l'enzyme à inactiver la bléomycine. La BLMH étant une protéase à cystéine, des inhibiteurs tels que le N-Ethylmaléimide et l'Iodoacétamide pourraient modifier le groupe thiol de la cystéine du site actif, rendant l'enzyme inactive.

En outre, des produits chimiques tels que l'E-64 et la leupeptine, qui ciblent les protéases à cystéine, peuvent également former une liaison covalente avec la cystéine du site actif de la BLMH. D'autres inhibiteurs de protéases qui ne sont pas spécifiques aux résidus de cystéine, tels que le PMSF, l'aprotinine et la chymostatine, pourraient également inhiber la BLMH. Dans l'ensemble, les inhibiteurs de la BLMH seraient donc caractérisés par leur capacité à se lier au site actif ou à d'autres régions critiques de l'enzyme BLM hydrolase et à interférer avec eux, l'empêchant ainsi de remplir sa fonction normale, à savoir la purification de la protéine BLM hydrolase. Les inhibiteurs directs de la BLMH pourraient potentialiser l'activité de la bléomycine en empêchant son inactivation.